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J-GLOBAL ID:201802263745466162   整理番号:18A0339558

アルツハイマー病in vitroでのアミロイドβペプチドの電気化学的酸化【Powered by NICT】

Alzheimer’s disease amyloid beta peptides in vitro electrochemical oxidation
著者 (2件):
資料名:
巻: 114  ページ: 13-23  発行年: 2017年 
JST資料番号: E0612A  ISSN: 1567-5394  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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溶液中またはサイクリックおよび示差パルスボルタンメトリーにより,ガラス状炭素電極で吸着され,ヒトアミロイドベータ(Aβ_1 40とAβ_1 42)ペプチドの酸化挙動と類似ペプチド:制御逆(Aβ_40 1とAβ_42 1),変異体(Aβ_1 40Phe~10とAβ_1 40Nle~35),ラットAβ_1 40Rat,フラグメント(Aβ_1 28Aβ_1 16Aβ_10 20,Aβ_12 28,及びAβ_17 42)のグループを調べ,比較した。構造Aβ_1 40とAβ_1 42配列は五電気活性アミノ酸残基,チロシン(Tyr~10),三ヒスチジン(His~6,His~13及びHis~14)と1つのメチオニン(Met~35)を含んでいる。Aβペプチド3D構造は電極表面とそれらの酸化ピーク電流へのレドックス残基の曝露に影響した。アミノ酸配列長さと含有量に依存して,Aβペプチドは,一つあるいは二つの酸化ピークを与えた。最初の電子移動反応はチロシンアミノ酸残基酸化に,第二のヒスチジンとメチオニンアミノ酸残基の両方に対応した。第二酸化ピーク電流に最も高い寄与はHis~13,次いでHis~14及びHis~6残基から,Met~35残基は最低の寄与を持っていた。Aβペプチド電子移動はペプチドの疎水性と3D構造に依存し,配列における酸化還元残基位置,最高の酸化ピーク電流を与えるN末端に近い酸化還元残基。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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有機化合物の電気分析  ,  薬物の分析 
タイトルに関連する用語 (3件):
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