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J-GLOBAL ID:201802265690044363   整理番号:18A0757437

ヒトC-マンノシルトランスフェラーゼ,Dpy19L3のトポロジー解析【JST・京大機械翻訳】

Topological analysis of DPY19L3, a human C-mannosyltransferase
著者 (7件):
資料名:
巻: 285  号:ページ: 1162-1174  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0206B  ISSN: 1742-464X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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C-マンノシル化は稀なタイプの蛋白質グリコシル化であり,その機能と機構は不明のままである。最近,ヒト細胞におけるR-Spondin1のC-マンノシルトランスフェラーゼとしてDPY19L3を同定した。DPY19L3は小胞体(ER)に局在する多経路膜貫通蛋白質であると予測されている。しかし,その構造は決定されていない。本研究において,in silico分析及び酸化還元感受性ルシフェラーゼアッセイ及びN-グリコシル化部位の導入のような実験的方法によりDPY19L3のトポロジー構造を提案し,DPY19L3は細胞質及びER内腔に面するN及びC末端を有する11の膜貫通領域及び2つのリエントリーループから構成されることを示唆した。さらに,DPY19L3は4つの予測されたN-グリコシル化部位を有し,DPY19L3はAsn~118およびAsn~704でN-グリコシル化されるが,Asn~319およびAsn~439ではなく,我々のトポロジーモデルを支持することを示した。質量分析により,DPY19L3のN-グリコシル化欠損変異体のC-マンノシルトランスフェラーゼ活性と,DPY19L3のC末端内腔領域を欠くスプライス変異体,アイソフォーム2を測定した。アイソフォーム2はC-マンノシルトランスフェラーゼ活性を持たず,C末端領域の重要性を示した。しかしながら,DPY19L3のN-グリコシル化はその酵素活性に対していかなる役割も持たない。DPY19L3に関するこれらの新規知見は,C-マンノシル化の機構への重要な洞察を提供する。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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酵素一般  ,  細胞生理一般  ,  サイトカイン  ,  分子構造 
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