ミオシン標的化サブユニットMYPT1の多部位リン酸化による平滑筋ミオシン軽鎖ホスファターゼの調節【JST・京大機械翻訳】

MacDonald Justin A.; Walsh Michael P.

文献

J-GLOBAL ID：201802265817326488 整理番号：18A1382723

ミオシン標的化サブユニットMYPT1の多部位リン酸化による平滑筋ミオシン軽鎖ホスファターゼの調節【JST・京大機械翻訳】

Regulation of Smooth Muscle Myosin Light Chain Phosphatase by Multisite Phosphorylation of the Myosin Targeting Subunit, MYPT1

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巻： 18 号： 1 ページ： 4-13 発行年： 2018年
JST資料番号： W3554A ISSN： 1871-529X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：文献レビュー発行国：不明 (ARE) 言語：英語 (EN)

背景:平滑筋収縮は主にCa2+/カルモジュリン依存ミオシン軽鎖キナーゼの活性化により誘発され,ミオシンIIの調節軽鎖のリン酸化を誘導する。多数の収縮刺激もミオシン軽鎖ホスファターゼの阻害を誘導し,それにより収縮反応を延長する。ホスファターゼは,触媒サブユニット,調節性,ミオシン結合サブユニット(MYPT1)および不確実な機能の第3サブユニットを含む三量体酵素である。MYPT1はいくつかのキナーゼにより複数の部位でリン酸化され,ホスファターゼ活性,蛋白質-蛋白質相互作用及び細胞内局在化を調節する。最も特性化されたリン酸化事象は,ホスファターゼ活性に影響を及ぼさないS696,T697,S854およびT855におけるホスファターゼ活性およびcAMPまたはcGMP依存性蛋白質キナーゼ(PKAおよびPKG)によるリン酸化を阻害するT697およびT855でのリン酸化を含む。さらに,T697およびT855におけるROCKによるリン酸化は,隣接セリン残基におけるPKAまたはPKGによるリン酸化を阻害する。いくつかの30のリン酸化部位がMYPT1において同定され,大規模ホスホプロテオミクス研究により多くの示唆が得られている。部分的にMYPT1機能の調節の複雑なリン酸化仲介機構の可能な限り完全な理解を得ることは,病理学的過程におけるそれらの関与のために重要である。例えば,機能不全MYPT1リン酸化は,2型糖尿病を含むいくつかの血管障害の病因に関与している。結論:MYPT1のリン酸化に関与するMYPT1と特異的キナーゼを標的とする新規治療法の開発に多くの努力が払われている。Copyright 2018 Bentham Science Publishers All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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筋肉 , 酵素一般

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