文献

J-GLOBAL ID：201802265941610444   整理番号：18A1709805

毒ペプチドの抗菌性と微生物ATPシンターゼの間の関連【JST・京大機械翻訳】

A connection between antimicrobial properties of venom peptides and microbial ATP synthase

著者 (3件)： Syed Hiba (Department of Biochemistry, Kirksville College of Osteopathic Medicine, A.T. Still University, Kirksville, MO 63501, USA) ,  Tauseef Mohammad (Department of Pharmaceutical Sciences, College of Pharmacy, Chicago State University, Chicago, IL 60628, USA) ,  Ahmad Zulfiqar (Department of Biochemistry, Kirksville College of Osteopathic Medicine, A.T. Still University, Kirksville, MO 63501, USA)
資料名： International Journal of Biological Macromolecules  (International Journal of Biological Macromolecules)
巻： 119  ページ： 23-31  発行年： 2018年 
JST資料番号： T0898A  ISSN： 0141-8130  CODEN： IJBMDR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 毒性ペプチド,アンプリリン,クピエンニン1a,ラタシン1,ラタシン3a,ラタシン5,メリチン,パンドニン2は抗菌性を有することが知られている。本研究では,これらの毒ペプチドの抗菌特性が細菌ATPシンターゼの結合と阻害にどのような関係を持つかを調べた。毒ペプチドは大腸菌野生型と変異体膜結合F_1F_o ATPシンターゼを異なる程度に阻害した。野生型では酸化的リン酸化の有意な損失が観察されたが,毒ペプチドの存在下ではヌルおよび突然変異体大腸菌株に対してはほとんど損失が起こらなかった。本研究は,ATPシンターゼのβDEED-モチーフ残基がペプチド結合に必要であることを再確認した。C末端アミド(NH_2)基を有する修飾毒ペプチドは,ATPシンターゼおよび大腸菌細胞死の増強された阻害を引き起こした。メリチン,アンポリン,クピエンニン1a,ラタシン1,ラタシン3a,ラタシン5,パンドニン2,およびそれらの修飾変異体の存在下で野生型,ヌル,および突然変異株の成長パターンは,付加的分子標的の可能性を示唆した。著者らの結果は,毒ペプチドの抗菌特性が細菌ATPシンターゼの結合と阻害に関連していることを示している。さらに,毒ペプチドによるATPシンターゼの選択的阻害は,抗生物質耐性微生物感染に対抗する実行可能な代替法を示唆する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *微生物 ,  *ATPシンターゼ ,  ポリン ,  毒性 ,  細菌 ,  酵素阻害 ,  細胞死 ,  *合成酵素 ,  *ペプチド ,  *抗細菌作用 ,  野生型 ,  大腸菌 ,  カルボアミド ,  フェノールエーテル ,  アミノカルボン酸 ,  第三アミン
準シソーラス用語： 分子標的 ,  C末端 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： 大腸菌F_1F_O ATPシンターゼ ,  毒ペプチド ,  酵素阻害

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

物質索引 (1件)： メリチン

タイトルに関連する用語 (5件)： 毒 ,  ペプチド ,  抗菌性 ,  微生物 ,  ATPシンターゼ