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J-GLOBAL ID：201802266611088795   整理番号：18A0378569

BindProfX:擬似数を持つ蛋白質界面プロファイルによる突然変異誘起結合親和性変化の評価【Powered by NICT】

BindProfX: Assessing Mutation-Induced Binding Affinity Change by Protein Interface Profiles with Pseudo-Counts

著者 (4件)： Xiong Peng (Department of Computational Medicine and Bioinformatics, University of Michigan, Ann Arbor, MI 48109, USA) ,  Zhang Chengxin (Department of Computational Medicine and Bioinformatics, University of Michigan, Ann Arbor, MI 48109, USA) ,  Zheng Wei (Department of Computational Medicine and Bioinformatics, University of Michigan, Ann Arbor, MI 48109, USA) ,  Zhang Yang (Department of Computational Medicine and Bioinformatics, University of Michigan, Ann Arbor, MI 48109, USA)
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 429  号： 3  ページ： 426-434  発行年： 2017年 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 遺伝子レベルの変異は蛋白質-蛋白質相互作用の結合親和性にどのように影響するかを理解することは,蛋白質工学の重要な課題である。問題の複雑さのために,変異誘発結合自由エネルギー変化を予測する物理的力の場を用いた困難なままである。本研究では,蛋白質-蛋白質界面の構造に基づくプロファイリングによる結合親和性,結合自由エネルギー変化(ΔΔG)は,界面整列マトリックス中の野生型よりも変異体アミノ酸の相対的確率の対数として計数されるに遺伝子変異の影響を計算するための新たなアプローチを提案した;三擬似カウントは,現在の界面ライブラリーの限界を緩和するために紹介した。対数オッズ尤度計算に基づいた以前のプロファイルスコアと比較して,単一部位変異の予測値と実験的ΔΔG間の相関は,この方法で0.33から0.68まで増加した。構造に基づくプロファイルスコアは物理的ポテンシャルに相補的な,FoldXポテンシャルを持つプロファイルスコアの線形結合は0.46~0.74ΔΔG相関を増加させることができた。プロファイルスコアは,多くの個別変異の結合効果を計測するためのロバストであることを示した。FoldXと実験データとの間の相関が消失する二以上の変異部位を含む変異では,プロファイルベースの計算は実験測定と強い相関を保持していた。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 対数 ,  ロバスト性 ,  アラインメント ,  遺伝子 ,  タンパク質工学 ,  野生型 ,  相互作用 ,  アミノ酸 ,  *変異誘発 ,  *変異 ,  *界面 ,  *タンパク質
準シソーラス用語： 結合自由エネルギー ,  蛋白質間相互作用 ,  *結合親和性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 蛋白質-蛋白質結合相互作用 ,  非同義一塩基多型 ,  多点変異 ,  界面構造アラインメント ,  profile score

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： 擬似 ,  蛋白質 ,  界面 ,  プロファイル ,  突然変異誘起 ,  結合親和性 ,  評価