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J-GLOBAL ID：201802267165446377   整理番号：18A0156099

協調蛋白質変性変性剤の作用のための統計力学的モデル【Powered by NICT】

Cooperative protein unfolding. A statistical-mechanical model for the action of denaturants

著者 (1件)： Seelig J. (Biozentrum, University of Basel, Klingelbergstrasse 70, CH-4056 Basel, Switzerland)
資料名： Biophysical Chemistry  (Biophysical Chemistry)
巻： 233  ページ： 19-25  発行年： 2018年 
JST資料番号： E0824A  ISSN： 0301-4622  CODEN： BICIAZ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質安定性の知識はバイオテクノロジーの様々な分野で最も重要である。蛋白質の安定性は変性剤の濃度を増加させ,分光学的または熱力学的方法による構造変化を記録することにより溶液中で評価することができる。実験データの標準解釈は完全に折畳まれた完全に折り畳まれていない蛋白質分子間の2状態平衡を仮定することである。ここでは,統計力学的Zimm-Bragg理論に基づく協調モデルを提案した。このモデルでは,蛋白質変性はむしろ少数変性剤分子の弱い結合により駆動された多重動的中間体と協同的変性を誘導する。修正Zimm-Bragg理論は以下の結論を導く公表された熱力学的及び分光学的データに適用した。(i)結合定数K_Dはc_0≒1K,D.に従って非折畳み反応の,c_0,中点濃度と相関している変性剤の結合よりは非折畳みを達成する濃度である。(ii)結合定数K_Dは直接熱力学的測定と一致した。かなり小さな数結合した変性剤は全蛋白質の協同的変性を誘導するに十分であった。(iii)化学変性は濃度範囲Δc_=C-cで生じた。理論はアミノ酸残基当たり非折畳みエネルギーを予測するg_=RTK(c-c)した。同サイズの浸透圧勾配のGibbs自由エネルギーはΔG_= RT ln(c/c)である。調べた全ての例においてΔG_Diff変性エネルギーg_nu正確にバランス。全変性エネルギーは,零に近かった。(iv)化学的変性における蛋白質協同性は協同性パラメータσ≧3x10~ 3とかなり低かった。結果として,理論は非折畳み反応中の立体配座の動的混合物を予測した。個々の立体配座の確率は,分配関数Z(c_D,σ)を介して容易に利用可能である。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： アミノ酸残基 ,  中間体 ,  熱力学 ,  立体配座 ,  Gibbs自由エネルギー ,  デコンボリューション ,  結合定数 ,  バイオテクノロジー ,  *力学モデル ,  *タンパク質 ,  浸透圧 ,  *統計力学
準シソーラス用語： 構造変化 ,  蛋白質安定性 ,  *蛋白質変性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： 蛋白質変性 ,  化学変性 ,  Cooperativity ,  Zimm-Bragg理論 ,  浸透圧勾配 ,  状態モデル

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： 協調 ,  蛋白質変性 ,  変性剤 ,  統計 ,  力学的モデル