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J-GLOBAL ID:201802267439150444   整理番号:18A0324160

筋原線維の緩和特性はα-トロポミオシンを安定化するアミノ酸による易感染性である【Powered by NICT】

The Relaxation Properties of Myofibrils Are Compromised by Amino Acids that Stabilize α-Tropomyosin
著者 (7件):
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巻: 112  号:ページ: 376-387  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0298A  ISSN: 0006-3495  CODEN: BIOJAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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内因性Tmとトロポニン(Tn)を置換する組換Tm変異体と精製骨格Tnによるウサギ腰筋骨格筋筋原線維の機械的挙動に及ぼすアミノ酸置換の安定化(D137L)または二(D137L/G126R)で置換されたα-トロポミオシン(Tm)の機能的影響を調べた。飽和[Ca~2+]で筋原線維(15°C)からの力記録はTm安定化置換は有意に最大等尺性張力と力の活性化(K_ACT)と再開発(k_TR)の速度に影響しなかったことを示した。しかし,明確な効果は力緩和が観察された:D137L/G126RまたはD137L Tmの筋原線維は緩和の遅い相と速い相の減少速度の長期持続時間を示した。両Tm安定化置換は,最大下活性化[Ca~2+]でスラックサルコメア長(SL)を減少させ,SL受動張力の関係のsteepnessを増加させた。これらの効果は10mM2,3 ブタンジオン 2 モンオキシムの添加により逆転した。筋原線維もCa~2+感受性の明らかな増加を示した。Ca~2+非存在下での筋原線維ATPアーゼ活性の測定は,これらのTmsの存在の有意な増加を示した,単一および二重安定化置換は緩和状態における収縮の完全阻害を損なうことを示した。これらのデータは,筋肉調節の三状態(ブロックされた閉じた開)理論と理解でき,それによれば変異はCa~2+(M~ )がない場合にアクティブ開口状態の寄与を増加させた。C末端切断TnIで置換した筋原線維の力測定は,同様の障害緩和効果を示し,ブロック状態の維持におけるTnI Tm相互作用の重要性を示した。天然Tmコイルドコイル構造の柔軟性を減少するTnIのC末端領域とTmの中央部の最適相互作用を減少させることが明らかになった。これはブロック状態から離れてシフトをもたらし,Ca~2+非存在下でのミオシン結合と活性を可能にした。筋肉蛋白質における疾病を引き起こす変化変異の影響を理解するための基礎を提供する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (3件):
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生物学的機能  ,  筋肉  ,  蛋白質・ペプチド・アミノ酸の代謝と栄養 

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