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J-GLOBAL ID：201802267967664284   整理番号：18A1614561

ホスファターゼ活性をプロファイルするためのSAMDI質量分析とペプチドアレイの組み合わせ【JST・京大機械翻訳】

Combining SAMDI Mass Spectrometry and Peptide Arrays to Profile Phosphatase Activities

著者 (5件)： Szymczak Lindsey C. (Department of Chemistry, Northwestern University, Evanston, IL, United States) ,  Huang Che-Fan (Department of Chemistry, Northwestern University, Evanston, IL, United States) ,  Berns Eric J. (Department of Biomedical Engineering, Northwestern University, Evanston, IL, United States) ,  Mrksich Milan (Department of Chemistry, Northwestern University, Evanston, IL, United States) ,  Mrksich Milan (Department of Biomedical Engineering, Northwestern University, Evanston, IL, United States)
資料名： Methods in Enzymology  (Methods in Enzymology)
巻： 607  ページ： 389-403  発行年： 2018年 
JST資料番号： T0576A  ISSN： 0076-6879  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 脱リン酸化蛋白質に関与する酵素,ホスファターゼは多くの細胞過程で重要な役割を果たす。それらの重要性は広く認識されているが,ホスファターゼ活性と調節はほとんど理解されていない。現在,ホスファターゼ活性と特異性を直接測定できる利用可能な分析法はほとんどない。酵素の基質特異性をプロフィル化する技術として,SAMDI(マトリックス支援レーザ脱離/イオン化のための金上の自己集合単分子層)質量分析を以前に導入した。SAMDI質量分析法はホスファターゼ活性を調べるのに適しており,現在の方法より多くの利点を提供する。この技術は,ペプチドまたは分子酵素基質で終端する単分子層を使用し,分析物標識を必要とせずに質量分析により容易に分析できる表面上で酵素反応を行うことを可能にする。この章では,2つの蛋白質チロシンホスファターゼの基質特異性を研究するために,SAMDI質量分析とペプチドアレイを組み合わせる過程を記述する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 酵素反応 ,  *ペプチド ,  酵素 ,  イオン化 ,  単分子層 ,  リンタンパク質 ,  *質量分析 ,  脱着 ,  基質特異性 ,  レーザ ,  *ホスファターゼ
準シソーラス用語： 直接測定 ,  特異性 ,  *ペプチドアレイ , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： 蛋白質チロシンホスファターゼ ,  SAMDI ,  ペプチドアレイ ,  MALDI-MS ,  ラベルフリー ,  高スループット実験

分類 (1件)： 質量分析  (CC03013N)

タイトルに関連する用語 (6件)： ホスファターゼ ,  活性 ,  プロファイル ,  質量分析 ,  ペプチドアレイ ,  組み合わせ