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J-GLOBAL ID:201802268240954853   整理番号:18A1567420

海洋Enterobacter cloacae由来の新規低温活性及び熱安定エステラーゼの工学及び特性化【JST・京大機械翻訳】

Engineering and characterization of a novel low temperature active and thermo stable esterase from marine Enterobacter cloacae
著者 (4件):
資料名:
巻: 118  号: PA  ページ: 304-310  発行年: 2018年 
JST資料番号: T0898A  ISSN: 0141-8130  CODEN: IJBMDR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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エステラーゼは最も重要な工業酵素の1つである。ここでは,新しいestAをEnterobacter sp.からクローン化し,特性化した。配列アラインメント結果は,それが新規エステラーゼであることを示した。精製EstAは,最適温度とpHが40°Cと9.0で,分子量が26KDaであった。EstAは0°Cと20°Cの間で>70%の活性を保持し,それが低温活性酵素であることを示した。EstAは,45°C,120分または50°C,30分間のインキュベーション後に低い活性を示した。有機溶媒,界面活性剤および異なる濃度のNaClの存在下で,EstAは高い活性を保持した。熱安定性を改善するために,EstAより良い熱安定性を有する突然変異体A92Dをランダム突然変異によって得た。ESTA92Dは120分間45°Cで高い活性を示し,50°Cで30分間の元の活性の85%を維持し,EstAを約3.4倍増加させた。相同性モデリング分析は,ESTA92Dの改良された熱安定性が疎水性Alaよりも親水性Aspに起因し,相互作用と溶解度の増加,ならびに周囲の領域をもたらすことを示した。低温活性EstAの改良された熱安定性は,工業的応用におけるその莫大な応用を示唆する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般  ,  微生物の生化学 

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