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J-GLOBAL ID:201802269045770232   整理番号:18A2104125

ヒトカテリシジンLL-37の構造と生物活性に及ぼす標的化最小配列変異の影響【JST・京大機械翻訳】

Effect of targeted minimal sequence variations on the structure and biological activities of the human cathelicidin LL-37
著者 (6件):
資料名:
巻: 110  号:ページ: e24087  発行年: 2018年 
JST資料番号: W3677A  ISSN: 2475-8817  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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LL-37はヒトカテリシジン由来の自然免疫ペプチドであり,宿主防御及び治癒に多面的役割を果たす。これらの活性は,生理学的溶液における両親媒性螺旋構造を採用し,次にオリゴマ化する能力に依存する。rhesus RL-37のような他の霊長類からのオーソログは,同じ条件下で単量体と不規則なままである。適切に間隔のあるアニオン性及びカチオン性残基から生じる分子内塩橋は,LL-37により採用された特別な構造の決定において関連する役割を果たす可能性がある。これを調べるために,単一残基(K15→G)の置換または2つの残基(E~10K~11→K~10E~11またはE~16K~18→K~16E18)の一つまたは二つのセットの反転のような最小の標的残基変動を調べた。これは,全体の疎水性,ヘリックスの両親媒性または電荷などの他の機能的に関連するパラメータに影響することなく,分子内塩架橋のパターンを変えることができた。構造的および機能的効果をCD分光法,表面プラズモン共鳴,抗菌活性アッセイ,および細菌膜透過性を用いて,フローサイトメトリーを用いて増加するサイズの蛍光プローブに対して分析した。類似体はLL-37とRL-37の両方と機能的に異なっていたので,この方法で塩架橋パターンを変えることにより,それらの機能から他の機能への切り替えはできなかった。このことは,LL-37の特殊な構造/機能特性が,分子内相互作用の複雑なパターンにおいて,正確で複雑な様式で非常に微妙に依存することを示している。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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生理活性ペプチド 

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