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J-GLOBAL ID:201802269749613990   整理番号:18A0324131

保存OCP光活性蛍光標識を明らかにする光サイクル中のその再編成【Powered by NICT】

Fluorescent Labeling Preserving OCP Photoactivity Reveals Its Reorganization during the Photocycle
著者 (13件):
資料名:
巻: 112  号:ページ: 46-56  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0298A  ISSN: 0006-3495  CODEN: BIOJAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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過度の光状態下のシアノバクテリア光合成装置の光防護の原因であるオレンジカロチノイド蛋白質(OCP)は光変換に顕著な再配列を受け,シグナル伝達赤の状態に対して安定でオレンジから移行した。これはN及びC末端蛋白質ドメインのカロチノイド補因子と分離の12Å転座を含むと考えられている。明確な最近の進歩にもかかわらず,OCP光変換と関連光防護の詳細な機構は不明のままである。,テトラメチルローダミンマレイミド(TMR)を有するSynechocystisのOCPを標識し,光活性OCP TMR錯体の蛍光は蛋白質状態に非常に敏感であり,オレンジ色および赤色状態の間の前例のない接触を示し,蛋白質立体配座の変化と光サイクルを通してカロチノイドにTMRからの距離を反映している。OCP TMR複合体は光強度,温度,及び溶媒の粘度に敏感であった。観察されたForster共鳴エネルギー移動に基づいて,光変換により,C末端ドメインにおけるシステインおよびカロチノイド(受容体)に結合したTMR(ドナー)間の距離は18Å増加し,N末端ドメインへのカロチノイドの同時転座を有することを明らかにした。時間分解蛍光異方性は,赤の状態におけるOCP回転速度の有意な減少を明らかにし,蛋白質の光誘導変換は,その流体力学的半径の増加を伴っていることを示した。このように,著者らの結果は,OCPの顕著な構造再配列の考えを支持し,著者らの知る限り,提供する光サイクルを通してOCPの構造的再配列とその光サイクルと非光化学的消光の研究への完全に新しいアプローチへの新しい洞察。は,このアプローチが他の光活性蛋白質に対して一般的に適用できることを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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微生物の生化学  ,  光合成 
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