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J-GLOBAL ID:201802270742477540   整理番号:18A0378555

生物膜接着蛋白質AapのProline/Glycineリッチ領域レジスト圧縮する拡張茎を形成する【Powered by NICT】

The Proline/Glycine-Rich Region of the Biofilm Adhesion Protein Aap Forms an Extended Stalk that Resists Compaction
著者 (6件):
資料名:
巻: 429  号:ページ: 261-279  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Staphylococcus epidermidisは医療関連感染に関与する主要細菌種の一つである。S.epidermidisの最も重要な病原性因子は,生物膜,宿主免疫応答と抗生物質作用に高耐性菌をすることを形成するその能力である。生物膜内の細胞間接着は,蓄積関連蛋白質(Aap),亜鉛依存性様式で自己集合することを細胞壁に固定された蛋白質により仲介される。AapのC末端部分はまだ特性化されていない135aa長,proline/glycineリッチ領域(PGR)を含んでいる。領域は十八のほぼ同一のAEPGKP反復のセットを含んでいる。生物物理学的技法を用いたPGRの解析はこの地域が異常に高いポリプロリンII型ヘリックス傾向を持つ高度に拡張した,本質的に無秩序なポリペプチドを実証した。多くの本質的に無秩序なポリペプチドとは対照的に,分析的超遠心と動的光散乱で測定したように溶液中でPGRの全体的立体配座状態の最小温度依存性であった。さらに,PGRは浸透圧調節物質トリメチルアミンN オキシドまたは共溶媒2,2,2 トリフルオロエタノールの添加により立体配座崩壊またはα-ヘリックス形成に耐性であった。まとめると,これらの結果は,細菌細胞壁から外側静止Aapのを投影する弾性,拡張茎としてPGR機能を示唆する,バイオフィルムにおける細胞間の細胞間接着を促進した。本研究では,細菌細胞壁固定蛋白質の付着点近傍でしばしば見られる低複雑度の領域を明らかにした。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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分子構造  ,  分子・遺伝情報処理 

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