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J-GLOBAL ID:201802270938877596   整理番号:18A0392749

Saccharomyces cerevisiaeからのHsp90コシャペロンCpr7の結晶構造【Powered by NICT】

The crystal structure of the Hsp90 co-chaperone Cpr7 from Saccharomyces cerevisiae
著者 (8件):
資料名:
巻: 197  号:ページ: 379-387  発行年: 2017年 
JST資料番号: W0838A  ISSN: 1047-8477  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Hsp90の汎用性は,多くの細胞過程におけるHsp90の役割を調節するコシャペロン蛋白質に起因すると考えられる。Hsp90のコシャペロンとして,Cpr7はH sp90を含む三量体複合体における細胞増殖を加速するために必須である。ここに,1.8Åの分解能でCpr7の結晶構造を報告した。N末端PPIドメインとC末端T PRドメインから構成されており,U字型立体配座を示した。著者らの研究は,溶液中のCpr7の凝集状態とCpr7の間の相互作用特性とHsp90のC末端のMEEVD配列を明らかにした。さらに,Cpr7と同族体間の構造と配列分析は,Cpr6とCpr7の間の機能差とCns1とCpr7の間の機能的補完のための構造基礎を明らかにした。著者らの研究は,Cpr7の理解を容易にし,Hsp90コシャペロン経路の分子機構への優れた洞察を提供した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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生物学的機能  ,  分子構造 
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