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J-GLOBAL ID:201802271186895169   整理番号:18A1247367

Erwinia amylovora SRLDの構造と機能解析 ソルビトール-6-りん酸2-デヒドロゲナーゼの最初の結晶構造【JST・京大機械翻訳】

Structural and functional analysis of Erwinia amylovora SrlD. The first crystal structure of a sorbitol-6-phosphate 2-dehydrogenase
著者 (12件):
資料名:
巻: 203  号:ページ: 109-119  発行年: 2018年 
JST資料番号: W0838A  ISSN: 1047-8477  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ソルビトール-6-りん酸2-デヒドロゲナーゼ(S6PDH)はD-ソルビトール6-りん酸のD-フルクトース6-りん酸への相互変換を触媒する。植物病原体Erwinia amylovoraにおいて,S6PDH SRLDは,Amygdaloideae亜科に属する宿主植物(例えばリンゴ,セイヨウナシ,およびキニーネ)における炭水化物輸送に使用されるソルビトールを利用するために細菌によって使用される。EC1.1.140酵素の最初の構造である1.84Å分解能でS6PDH SRLDの結晶構造を決定した。速度論データは,SRLDがD-フルクトース6-りん酸を還元するよりも酸化D-ソルビトール6-りん酸ではるかに速いことを示したが,平衡分析はin vitro環境で存在するD-ソルビトール6-りん酸の一部のみがD-フルクトース6-りん酸に変換されることを明らかにした。SRLDとRhodobacter sphaeroidesソルビトール脱水素酵素の構造の比較は,NADP+上のNAD+に対する特異性を付与する四量体四次構造,触媒残基および保存アスパラギン酸残基が保存されていることを示した。SRLD補因子および基質結合部位の分析は,補因子および基質との複合体の形成に重要な残基を同定し,特に,ホスホ基質に対する選択性におけるLys42の役割を同定した。302の短鎖デヒドロゲナーゼ/レダクターゼの骨格とSRLD骨格の比較は,蛋白質コアの保存を示し,可変部分を同定した。SRLD配列を相同性により選択された500S6PDH配列と比較し,C末端部分がN末端よりも保存されていることを明らかにし,触媒テトラド(Y[SN]AGXA)のコンセンサスとNAD(H)結合に関する以前に記述されていないコンセンサスを示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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酵素生理  ,  果樹  ,  酵素一般 
物質索引 (1件):
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