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J-GLOBAL ID：201802272063447786   整理番号：18A0324208

大腸菌RNAポリメラーゼの活性に及ぼす屈曲性」ω」の影響:熱力学的解析【Powered by NICT】

Influence of Flexible “ω” on the Activity of E. coli RNA Polymerase: A Thermodynamic Analysis

著者 (3件)： Bhowmik Debipreeta (Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore, India) ,  Bhardwaj Neerupma (Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore, India) ,  Chatterji Dipankar (Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore, India)
資料名： Biophysical Journal  (Biophysical Journal)
巻： 112  号： 5  ページ： 901-910  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0298A  ISSN： 0006-3495  CODEN： BIOJAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 大腸菌RNAポリメラーゼ(RNAP)は最小サブユニット,ωを含む多サブユニット蛋白質複合体である。ωの進化的保存とRNAPの集合におけるその役割にもかかわらず,rpoZ(ωをコード)を欠くE.coli変異体は地球シャペロン蛋白質GroELとRNAPの会合のために実行可能である。ωの構造と機能的役割へのより良い洞察を得ることを目標に,著者等は大部分非構造化天然ωとは対照的に,主にα-ヘリックス,ω(ω_6)のドミナントネガティブ変異体を分離し,その後生物物理学的アプローチにより再構成されたcore1(α_2ββ’)とその集合を研究した。変異体は天然ωと比較して,より高い結合親和性を示した。core1とω_6の間の相互作用は高度に負のエンタルピーと小さいが好ましくない負のエントロピー項により駆動されることを観察した。ω_6における広範な構造変化は,より剛直にし,ω_6とcore1によって形成された相互作用ドメインの可塑性が損なわれるが,これはエントロピーコストの原因である可能性がある。構造変異体(ω_6)のこのようなタイト結合は転写の開始に影響を及ぼす。しかし,preinitiated,複合体はRNA鎖を伸長した。転写の開始はコア酵素(core2Oα_2ββ′ω)による適切なσ因子の認識を必要とする。変異体ωで変化コア酵素(α_2ββ′ω_6)は天然ωを含むコア酵素のそれと比較してσ因子(σ~70σ~32とσ~38)への結合親和性の低下を示すことを見出した。非構造ωが存在しないと,コアへのσ因子の関連はあまり効率的で柔軟な天然ωはσ因子動員に直接的な役割を果たすことを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： シャペロンタンパク質 ,  サブユニット ,  タンパク質複合体 ,  生物物理学 ,  *大腸菌 ,  σ因子 ,  構造形成 ,  相互作用 ,  *RNAポリメラーゼ ,  エンタルピー ,  再構成 ,  *RNA【核酸】 ,  塑性
準シソーラス用語： 構造変化 ,  結合親和性 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 遺伝子発現  (EC02040Q)

タイトルに関連する用語 (5件)： 大腸菌 ,  RNAポリメラーゼ ,  活性 ,  屈曲性 ,  力学的解析