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J-GLOBAL ID:201802272065177896   整理番号:18A0153504

トロポモジュリンファミリーのアクチンと蛋白質の特性化相互作用力はleiomodinにおけるN末端アクチン結合部位の存在を明らかにする【Powered by NICT】

Characterizing interaction forces between actin and proteins of the tropomodulin family reveals the presence of the N-terminal actin-binding site in leiomodin
著者 (6件):
資料名:
巻: 638  ページ: 18-26  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0023A  ISSN: 0003-9861  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質のトロポモジュリンファミリーはトロポモジュリンは(Tmod)とleiomodins(Lmod)のいくつかのイソ型を含んでいる。これらの蛋白質はアクチン単量体または核アクチン重合を隔離できる。はアクチン結合特性はイソ型依存性ことが知られているが,それらはG-アクチンとの相互作用の強度がどのように変化するかに関する知識が欠けている。は多くの研究で確認したTmodは二個のアクチン結合部位を持つことであるが,Lmod2におけるアクチン結合部位の数と位置に関する情報は議論の余地がある。原子間力顕微鏡を用いてトロポモジュリンファミリーのGアクチンと蛋白質間の相互作用を研究した。GアクチンとTmod1,Tmod2,Tmod3,またはLmod2間の結合力を定量化した。著者らの結果は,Tmod1とTmod3は単一モード力分布を持っていた,Tmod2は二峰性分布を有し,Lmod2は三峰性分布を有することを示した。力分布の数はアクチンを隔離するまたはアクチン重合化を核形成する蛋白質の能力と相関した。Tmod2及び切断Lmod2のアクチン結合部位を破壊する変異を用いたTmod2とLmod2の個々のアクチン結合部位に特異的な解離力を割り当てた。著者らの結果は,Lmod2におけるN末端アクチン結合部位の存在を確認した。まとめると,著者らのデータは,数とTmodまたはLmodのアクチン結合部位の強度の違いは,それらの機能的能力になるかを示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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