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J-GLOBAL ID：201802276921048276   整理番号：18A1378706

活性カスパーゼ2の二量体特異的免疫沈降は新規活性化因子としてTRAF蛋白質を同定する【JST・京大機械翻訳】

Dimer-specific immunoprecipitation of active caspase-2 identifies TRAF proteins as novel activators

著者 (5件)： Robeson Alexander C (Department of Pharmacology and Cancer Biology, Duke University Medical Center, Durham, NC, USA) ,  Lindblom Kelly R (Department of Pharmacology and Cancer Biology, Duke University Medical Center, Durham, NC, USA) ,  Wojton Jeffrey (Department of Pharmacology and Cancer Biology, Duke University Medical Center, Durham, NC, USA) ,  Kornbluth Sally (Department of Pharmacology and Cancer Biology, Duke University Medical Center, Durham, NC, USA) ,  Matsuura Kenkyo (Department of Pharmacology and Cancer Biology, Duke University Medical Center, Durham, NC, USA)
資料名： EMBO Journal  (EMBO Journal)
巻： 37  号： 14  ページ： e97072  発行年： 2018年 
JST資料番号： A0911B  ISSN： 0261-4189  CODEN： EMJODG  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： カスパーゼ-2はDNA損傷のような特異的細胞内ストレッサーに応答してアポトーシス細胞死を開始することが示されている。しかし,その活性化のすぐ上流の分子機構はまだ十分に理解されていない。著者らはカスパーゼ-2二分子蛍光相補性(BiFC)システムを蛍光体特異的免疫沈降と組み合わせて,活性なカスパーゼ-2二量体とその相互作用を分離し研究した。この技術を用いて,腫瘍壊死因子受容体関連因子2(TRAF2)ならびにTRAF1と3が活性なカスパーゼ-2二量体に直接結合することを見出した。特にTRAF2はアポトーシス細胞死刺激に応答してカスパーゼ-2活性化に必要である。さらに,二量化されたカスパーゼ-2は,K15,K152,K153においてTRAF2依存的にユビキチン化され,活性なカスパーゼ-2二量体複合体を安定化し,不溶性細胞画分との会合を促進し,細胞をアポトーシスに完全に結合させる活性を増強することを見出した。まとめると,これらのデータは,TRAF2がカスパーゼ-2活性化を正に調節し,その結果,二量化安定化ユビキチン化を介してその活性化を駆動することにより細胞死を引き起こすことを示す。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *免疫沈降反応 ,  相互作用 ,  アポトーシス ,  受容体 ,  複合体 ,  *タンパク質 ,  ユビキチン化 ,  二量化 ,  *カスパーゼ ,  蛍光 ,  TNF【壊死因子】 ,  *二量体 ,  DNA損傷
準シソーラス用語： 分子機構 ,  *TRAF , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： アポトーシス ,  カスパーゼ-2 ,  二量体精製 ,  TRAF ,  ユビキチン化

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (7件)： 活性 ,  カスパーゼ2 ,  二量体 ,  免疫沈降 ,  TRAF ,  蛋白質 ,  同定