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J-GLOBAL ID:201802278000510944   整理番号:18A1588528

溶液中およびF-アクチンとの複合体におけるα-カテニン構造とナノスケール動力学【JST・京大機械翻訳】

α-Catenin Structure and Nanoscale Dynamics in Solution and in Complex with F-Actin
著者 (9件):
資料名:
巻: 115  号:ページ: 642-654  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0298A  ISSN: 0006-3495  CODEN: BIOJAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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接着結合のコア成分として,α-カテニンは細胞-細胞接着の機械的結合のためにカドヘリン/カテニン複合体をアクチン細胞骨格に安定化する。α-カテニンはまたアクチン動力学,細胞極性,及び接着結合に依存しない細胞移動機能を調節する。α-カテニン単量体と二量体の溶液構造をインラインサイズ排除クロマトグラフィー小角X線散乱と,選択的重水素化とコントラスト整合小角中性子散乱を用いたF-アクチンフィラメントへのα-カテニン二量体の構造を用いて決定した。さらに,中性子スピンエコー分光法によるα-カテニンのナノスケール動力学に関する初めての知見を示し,F-アクチンへの結合に重要なα-カテニンの可動領域を明示的に明らかにした。溶液中では,α-カテニン単量体は,結晶構造二量体中に示されたプロトマーよりも,ビンキュリン結合Mフラグメントおよび異なる立体配置を採用できるアクチン結合ドメインを有する,より拡張されていた。溶液中のα-カテニン二量体は二量体結晶構造よりも著しく拡大し,結晶構造よりもドメイン間及びサブユニット間接触が少なかった。F-アクチンに対する複合体において,α-カテニン二量体は溶液中よりもさらに開いた立体配座を有し,アクチン結合ドメインは二量体の主体からさらに分離した。α-カテニン集合F-アクチン束は,α-カテニン/F-アクチンモル比の増加において秩序化フィラメント充填配列に発達した。まとめると,構造的および動的研究は,α-カテニンが,この蛋白質を機械的センサー蛋白質として機能するようにする動的分子立体配座を有することを明らかにした。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
細胞生理一般  ,  生物学的機能 

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