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J-GLOBAL ID：201802278024868710   整理番号：18A0015807

アクチンを効果的に調節する細いフィラメント機能へのトロポミオシンなければならない相互作用【Powered by NICT】

Tropomyosin Must Interact Weakly with Actin to Effectively Regulate Thin Filament Function

著者 (10件)： Rynkiewicz Michael J. (Department of Physiology and Biophysics, Boston University School of Medicine, Boston, Massachusetts) ,  Prum Thavanareth (Department of Biological Sciences, University of Massachusetts-Lowell, Lowell, Massachusetts) ,  Hollenberg Stephen (Department of Biological Sciences, University of Massachusetts-Lowell, Lowell, Massachusetts) ,  Kiani Farooq A. (Department of Physiology and Biophysics, Boston University School of Medicine, Boston, Massachusetts) ,  Fagnant Patricia M. (Department of Molecular Physiology and Biophysics, University of Vermont, Burlington, Vermont) ,  Marston Steven B. (National Heart and Lung Institute, Imperial College London, London, United Kingdom) ,  Trybus Kathleen M. (Department of Molecular Physiology and Biophysics, University of Vermont, Burlington, Vermont) ,  Fischer Stefan (Computational Biochemistry Group, IWR, Heidelberg University, Heidelberg, Germany) ,  Moore Jeffrey R. (Department of Biological Sciences, University of Massachusetts-Lowell, Lowell, Massachusetts) ,  Lehman William (Department of Physiology and Biophysics, Boston University School of Medicine, Boston, Massachusetts)
資料名： Biophysical Journal  (Biophysical Journal)
巻： 113  号： 11  ページ： 2444-2451  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0298A  ISSN： 0006-3495  CODEN： BIOJAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細いフィラメントの表面に沿ってアクチンサブユニットに関連した伸長したトロポミオシンはアクチン上の保存された残基,K326,K328,R147のクラスタとの静電相互作用を示した。結合は弱く,筋活性化中のフィラメントを横切るトロポミオシンの低エネルギーコスト調節運動を可能にした。興味あることに,進化的に保存された,アクチンに及ぼす酸性D292は塩基性アミノ酸の三残基クラスタに隣接して存在し,複合局所正電荷を緩和する,トロポミオシン-アクチン相互作用を減少させると調節スイッチングを容易にする可能性がある。,D292の電荷中和がD292Vアクチン突然変異を有する個人における筋緊張低下に接続され,先天性線維型不均衡と関連している。D292V変異はトロポミオシン アクチン位置決めをミオシンを阻止する状態への,異常に筋弛緩を,活性化筋でもトロポニンの低Ca~2+効果を模倣する可能性がある。この仮説を検証するために,野生型とD292Vフィラメントの相互作用とin vitroでの機能を測定した。Fアクチントロポミオシンモデルに基づくエネルギー景観はより深いエネルギー最小値によって定義されたアクチンのブロック状態位置における変異局在トロポミオシン,アクチン-ミオシン結合の増強立体干渉と一致を示した。さらに,troponin/tropomyosin自由D292V F-アクチンのミオシン依存性運動性は正常であるが,運動性は変異体アクチンへのトロポミオシンの添加後劇的に阻害される。D292V誘導ブロック状態安定化は薄いフィラメント調節を支配する微妙平衡エネルギーバランスを崩壊させるように見える。著者らの結果は,F-アクチンへのトロポミオシンの立体特異的であるが必ずしも弱い結合は効果的な薄いフィラメント機能に必要であるという前提を検証した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 突然変異 ,  *フィラメント ,  野生型 ,  電荷 ,  クラスタ ,  トロポニン ,  静電相互作用 ,  *トロポミオシン ,  スイッチング ,  *ミオシン ,  位置決め ,  *アクチン ,  中性化 ,  in vitro実験
準シソーラス用語： Fアクチン , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 筋肉  (EJ10020G) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (4件)： アクチン ,  調節 ,  トロポミオシン ,  相互作用