文献
J-GLOBAL ID:201802279003944149   整理番号:18A0345918

ポテトチップとmooncakesにおけるアクリルアミド低減に適したPaenibacillus barengoltzii由来の新規L-アスパラギナーゼの生化学的特性化【Powered by NICT】

Biochemical characterization of a novel L-asparaginase from Paenibacillus barengoltzii being suitable for acrylamide reduction in potato chips and mooncakes
著者 (5件):
資料名:
巻: 96  ページ: 93-99  発行年: 2017年 
JST資料番号: T0898A  ISSN: 0141-8130  CODEN: IJBMDR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
Paenibaeillus barengoltzii CAU904由来の新規L-アスパラギナーゼ遺伝子(PbAsnase)をクローン化し,大腸菌で発現させた。L-アスパラギナーゼ遺伝子は1011bpで336アミノ酸をコード化した。他の既知のL-アスパラギナーゼとPbAsnaseの多重配列アラインメントは酵素はいくつかの根粒菌型のL-アスパラギナーゼと高い類似性を示し,Rhizobium etli CFN42から特性化L-アスパラギナーゼで32%の最も高い相同性を共有する,新しいL-アスパラギナーゼすべきであることを示唆していることを明らかにした。組換えL-アスパラギナーゼ(PbAsnase)は均一に精製し,生化学的に特性化した。精製酵素は,8.5°Cと45°Cで最適活性であった。pH5.5 10.0内および55°C以下の温度で安定であった。PbAsnaseはL-アスパラギン(35.2U/mg)に対する厳密な基質特異性を示し,3.6mMおよび162.2μmol/min/mgのK_mとV_max値と,それぞれが,L グルタミンに対する微量活性を示した。さらに,ポテトチップ及びmooncakesにおけるアクリルアミド移動に及ぼすPbAsnaseの適用可能性を評価した。PbAsnaseによる前処理は有意にポテトチップ及びmooncakesにおけるアクリルアミド含量を86%と52%低下した。PbAsnaseのユニークな特性は,産業における良好な候補,特に食品安全性にする可能性がある。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

分類 (1件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般 
タイトルに関連する用語 (5件):
タイトルに関連する用語
J-GLOBALで独自に切り出した文献タイトルの用語をもとにしたキーワードです

前のページに戻る