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J-GLOBAL ID:201802279160754334   整理番号:18A0391914

Trypanosoma cruziのΔ9デサチュラーゼ:寄生虫代謝における重要な酵素のクローニングと過剰発現【Powered by NICT】

Δ9 desaturase from Trypanosoma cruzi: Key enzyme in the parasite metabolism. Cloning and overexpression
著者 (5件):
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巻: 194  ページ: 29-37  発行年: 2017年 
JST資料番号: A1209A  ISSN: 0944-5013  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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脂肪酸の代謝における重要な酵素,デサチュラーゼは膜の物理的及び生化学的特性を調節する。それらは環境の変化に応答した飽和および不飽和脂肪酸の組成を調整する。Trypanosoma cruzi Tulahuen株のエピマスチゴートにおけるΔ9デサチュラーゼ活性の存在を示した。本研究では,この酵素は,分子量約50kDa及び約9のpI値を持つことを示した。Trypanosoma cruzi(TcΔ9DES)のΔ9デサチュラーゼを特性化するために著者らはEscherichia coliでクローン化し,配列決定し,発現させた。遺伝子は1300bpからなり,分子量50kDaの433個のアミノ酸のペプチドをコードしている。アミノ酸配列の分析は,ヒスチジンの三クラスタと二個の疎水性領域,膜結合デサチュラーゼの特性を明らかにした。遺伝子発現研究は,TcΔ9DESは活性蛋白質として過剰発現させたことを示した。脂肪酸分析は発現蛋白質はΔ9デサチュラーゼ活性を持つ機能性であることを確認したことを示した。この酵素はTcΔ9DES発現E.coliの脂肪酸プロファイルを変化させ,パルミチン酸(16:0)とステアリン酸(18:0)酸のレベルを減少させ,パルミトレイン酸(16:1Δ9)およびモノ不飽和18炭素脂肪酸を強化した。[1 14C]パルミチン酸または[1 14C]ステアリン酸を基質として用いた時,TcΔ9DES発現E.coliはモノ不飽和脂肪酸レベルの増加と関連した高いデサチュラーゼ活性を示し,TcΔ9DES酵素は大腸菌において活発に発現したことを示唆した。ステロール生合成阻害剤に対するTcΔ9DESのコミットメントをチェックするために,ケトコナゾール効果の下での活性を試験した。天然TcΔ9DES,は顕著な活性阻害を示した。TcΔ9DESは異なる環境要因の下での積極的な参加を示したので,それらの中で,ケトコナゾール,寄生虫の代謝に重要な役割を果たしていると考えている。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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