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J-GLOBAL ID:201802281200959051   整理番号:18A0420491

C型肝炎ウイルスE2エンベロープ蛋白質の細胞外ドメインの融合特性【Powered by NICT】

Fusogenic properties of the Ectodomain of HCV E2 envelope protein
著者 (6件):
資料名:
巻: 1860  号:ページ: 728-736  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ウイルスと細胞膜の融合への肝細胞へのC型肝炎ウイルス(HCV)付着から導かれる段階はまだ特性化されていない。これに関連して,著者らはリポソームを用いたHCV融合過程の基礎をなす機構と膜貫通領域,E2_661(アミノ酸384 661)を欠くE2蛋白質の切断型を研究した。E2_661は以前,バキュロウイルス発現系を用いて得られたおよび非依存性折畳みドメイン(M.として挙動することを示した。ロドリゲスRodriguez,D.Tello,B.Yelamos,J.Gomez Gutierrez,B.Pacheco,S.Ortega,A.G.Serrano,D.L.Peterson,F.Gavilanes,C型肝炎ウイルスの細胞外ドメインの構造特性E2エンベロープ蛋白質,ウイルス研究。139(2009)91 99)。この形式は,種々のモデル小胞と脂質-蛋白質相互作用研究に用い,種々のpHで様々な蛍光アッセイを用いてした。得られた結果は,E2_661は小胞凝集,脂質混合及びリポソーム漏出を誘導し,酸性pHで負に荷電したりん脂質とコレステロールの存在下でより高い値に達することを示した。,これらの研究の結果は,受容体媒介エンドサイトーシスを介してH CV感染過程を示すであろう。,E2はHCV初期感染段階で重要であり,標的膜と相互作用し,それに続く不安定化を生じさせる可能性がある。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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ウイルスの生化学  ,  生体膜一般 
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