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J-GLOBAL ID：201802282234165415   整理番号：18A0265427

Alカチオンは血清蛋白質の凝集を誘導する【Powered by NICT】

Al cation induces aggregation of serum proteins

著者 (3件)： Chanphai P. (Department of Chemistry-Biochemistry and Physics, University of Quebec at Trois-Rivieres, C. P. 500, TR, Quebec, Canada G9A 5H7) ,  Kreplak L. (Department of Physics and Atmospheric Science, Sir James Dunn Building Dalhousie University, Lord Dalhousie Drive, Halifax, Canada NS B3H 4R2) ,  Tajmir-Riahi H.A. (Department of Chemistry-Biochemistry and Physics, University of Quebec at Trois-Rivieres, C. P. 500, TR, Quebec, Canada G9A 5H7)
資料名： Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis  (Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis)
巻： 141  ページ： 234-240  発行年： 2017年 
JST資料番号： H0876A  ISSN： 0731-7085  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Alカチオンは蛋白質フィブリル化を誘導することが知られており,いくつかの神経変性障害を引き起こす。は生理的pHで水溶液中のヒト血清アルブミン(HSA),ウシ血清アルブミン(BSA)と牛乳β-ラクトグロブリン(b LG)とAlカチオン結合過程の分光学的,熱力学的分析とA FMイメージングを報告した。疎水性は強いAl-蛋白質複合体を形成するより疎水性bLGとAl-蛋白質相互作用における主要な役割を果たした。熱力学パラメータΔS,ΔHおよびΔGはbLGの疎水性及び水素結合接触を介して起こるAl-蛋白質結合を示したが,van der Waalsおよび水素結合相互作用は,H SAとBSA付加物における支配的であった。A FMは明らかにアルミニウムカチオンはH SAより大きいかよりロバストな凝集体へのBSAとbLGを強制し,凝集体当たりH SA4±0.2(SE, n=801)蛋白質と,BSA17±2(SE, n=148),bLG12±3(SE, n=151)できることを示した。チオフラビンT試験はAlカチオンの存在下では大きな蛋白質フィブリル化を示さなかった。Al錯体生成はbLG摂動>BSA>H SAの順序と蛋白質立体配座の主要な変化を誘導した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 疎水性 ,  *カチオン ,  凝集体 ,  フィブリル化 ,  熱力学 ,  水溶液 ,  タンパク質結合 ,  錯体生成 ,  水素結合 ,  タンパク質複合体 ,  *タンパク質 ,  *アルミニウム ,  画像処理
準シソーラス用語： ウシ血清アルブミン ,  ヒト血清アルブミン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： Alカチオン ,  蛋白質 ,  Aggregation ,  熱力学 ,  A FM ,  スペクトロスコピー

分類 (1件)： 薬物の分析  (GV01040Q)

タイトルに関連する用語 (5件)： Al ,  カチオン ,  血清蛋白質 ,  凝集 ,  誘導