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J-GLOBAL ID:201802282822767376   整理番号:18A1717422

リパーゼ/アシルトランスフェラーゼにおける大きな疎水性求核試薬ポケットの特性化と再形成【JST・京大機械翻訳】

Characterization and Reshaping of a Large and Hydrophobic Nucleophile Pocket in Lipases/Acyltransferases
著者 (3件):
資料名:
巻: 19  号: 17  ページ: 1839-1844  発行年: 2018年 
JST資料番号: W1258A  ISSN: 1439-4227  CODEN: CBCHFX  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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Candida parapsilosis由来のCpLIP2およびCandida dubliniensis由来のCduLAcのようなリパーゼ/アシルトランスフェラーゼは,水(a_W)の高い熱力学的活性を持つ媒体中でも,適切な求核試薬が存在すると加水分解に優先的にアシル移動を触媒する。これらの酵素は,Moesziomyces antarcticaからのCAL-Aに関連しており,それは比較して,より低いアシル移動能力を示す。野生型およびCAL-A,CpLIP2およびCduLAcの変異体の3D構造は,触媒トリアド下に位置する大きなポケットのサイズおよび疎水性の違いを明らかにした。部位特異的変異体の速度論的挙動は,脱アシル化段階に対する求核試薬受容体としてのメタノールと水の間の競合におけるこのポケットの役割を確認した。変異は,観察されたアシルトランスフェラーゼ能力の可変レベルに対する重要な構造決定因子のより良い理解を提供し,酵素内の求核相互作用の複雑なネットワークの存在を支持した。同定された可能性のある求核ポケットの形状とサイズは,複数の結合部位が存在することを示唆し,それは,非重複脱離の仮説を支持し,求核結合部位を受け入れた。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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酵素一般 
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