抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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根拠:可逆的キナーゼとホスファターゼにより触媒される蛋白質のりん酸化は細胞内生物学的過程において重要な調節的役割を果たしている。蛋白質リン酸化プロファイリングは,その低い化学量論のために挑戦,リン酸化蛋白質型の多様性,とりん酸化状態の動的性質である。質量分析(MS)は蛋白質りん酸化のキャラクタリゼーションのために用い,その高感度及びMS/MS配列決定能力のために,広く行われている。しかし,蛋白質の酵素消化物におけるそれらの非リン酸化対応物と他のペプチドからりん酸化ペプチドと干渉の低豊度とイオン化効率は,液体クロマトグラフィー(LC)/MS分析におけるりん酸化部位の局在化を複雑にしている。消化物からのホスホペプチドの濃縮は,LC/MS前に必要である。固定化金属親和性クロマトグラフィー(IMAC)と金属酸化物親和性クロマトグラフィー(MOAC)はMS分析に先立つホスホペプチドの二つの最も一般的に使用される濃縮技術である。【方法】架橋Os(II)(4,4′-ジメチル-2,2′-ビピリジン)2Cl誘導体化アクリルアミドとビニルイミダゾール共重合体は,ホスホペプチドの濃縮のために適用した。中性負荷緩衝液条件下で【結果】ホスホペプチドは酸性ペプチドの非特異的結合無しOs高分子に結合した。モノリン酸化および多重リン酸化ペプチドの特異的結合は種々の濃度のイミダゾールの下で達成することができた。結合したホスホペプチドの逐次溶出が3以下の種々のpH値の溶出緩衝液を得ることができた。イミダゾール負荷緩衝液は,水性または7/3H_2O/ACNできる。ホスホペプチドはOs高分子上に結合し,水0.1酢酸(pH 3)または1/1H_2O/ACN0.05%酢酸(pH 3)による洗浄は,ホスホペプチドを溶出しなかった。Os高分子は,単一,二重,三重リン酸化部位とリン酸化ペプチド基準に対する結合と溶出のバイアスを示さなかった。【結論】架橋Os(II)(ジメチルビピリジン)2Cl誘導体化ポリ(アクリルアミド)-ポリ(ビニルイミダゾール)共重合体は,ホスホペプチドの濃縮のための新しい効率的なIMAC樹脂であることが証明されていると異なる結合と逐次溶出ホスホペプチドのいくつかの独特な性質を示した。ホスホペプチド濃縮のための伝統的なIMACとTiO_2よりも良好な代替品になる可能性がある。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
