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J-GLOBAL ID：201802284294001567   整理番号：18A0935893

シナプス前領域に富むニューロン蛋白質,NAP-22とダイナミンIの相互作用【JST・京大機械翻訳】

Interaction of dynamin I with NAP-22, a neuronal protein enriched in the presynaptic region

著者 (5件)： Ueno Satoko (Department of Biology, Graduate School of Science, Kobe-University, Kobe, 657-8501, Japan) ,  Miyoshi Hiroshi (Department of Microbiology, St. Marianna University School of Medicine, 2-16-1 Sugao, Miyamae, Kawasaki, 216-8511, Japan) ,  Maruyama Yoko (Department of Biology, Graduate School of Science, Kobe-University, Kobe, 657-8501, Japan) ,  Morita Mitsuhiro (Department of Biology, Graduate School of Science, Kobe-University, Kobe, 657-8501, Japan) ,  Maekawa Shohei (Department of Biology, Graduate School of Science, Kobe-University, Kobe, 657-8501, Japan)
資料名： Neuroscience Letters  (Neuroscience Letters)
巻： 675  ページ： 59-63  発行年： 2018年 
JST資料番号： W0118A  ISSN： 0304-3940  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ニューロンは,界面活性剤耐性低密度膜ミクロドメイン画分(DRM)として回収される「ラフト」と呼ばれる良く発達した膜ミクロドメインを有し,NAP-22は神経DRMの主要蛋白質成分の1つであり,シナプス前領域に局在する。シナプス伝達におけるNAP-22の役割を知るために,サイトゾルにおけるNAP-22結合蛋白質を,餌としてNAP-22を用いた親和性スクリーニングにより検索し,いくつかの蛋白質バンドを検出した。質量分析とウェスタンブロット法を用いて,~90kDaの主バンドの1つをダイナミンIと同定した。ダイナミンIのGTPアーゼ活性は細菌で発現したNAP-22により部分的に阻害され,この阻害はNAP-22結合蛋白質のカルモジュリンの添加により回復した。ダイナミンのGTPアーゼ活性はホスファチジルセリンのような酸性膜脂質で活性化され,ホスファチジルセリン結合蛋白質であるNAP-22の添加はこの脂質によるGTPアーゼの活性化を阻害することが知られている。NAP-22はシナプス前形質膜及びシナプス小胞上に局在するので,これらの結果はシナプス前領域におけるダイナミン及び酸性膜脂質への結合を介した膜循環におけるNAP-22の関与を示唆する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： シナプス小胞 ,  ホスファチジルセリン ,  膜脂質 ,  GTPアーゼ ,  脂質ラフト ,  *シナプス ,  ウェスタンブロット法 ,  *相互作用 ,  サイトゾル ,  *ニューロン ,  カルモジュリン ,  *ダイナミン ,  結合蛋白質 ,  *ダイナミンI ,  膜 ,  生体膜 ,  細胞内膜系 ,  バイオアッセイ
準シソーラス用語： 膜ミクロドメイン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： ダイナミン ,  NAP-22 ,  カルモジュリン ,  ホスファチジルセリン ,  エンドサイトーシス

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (5件)： シナプス ,  ニューロン ,  蛋白質 ,  ダイナミンI ,  相互作用