文献

J-GLOBAL ID：201802284867804169   整理番号：18A0581815

ZMYND8/Drebrin複合体の構造はドレブリンによるZMYND8の細胞質隔離機構【Powered by NICT】

The Structure of the ZMYND8/Drebrin Complex Suggests a Cytoplasmic Sequestering Mechanism of ZMYND8 by Drebrin

著者 (11件)： Yao Ningning (Shenzhen Key Laboratory for Neuronal Structural Biology, Biomedical Research Institute, Shenzhen Peking University-The Hong Kong University of Science and Technology Medical Center, Shenzhen 518036, China) ,  Li Jianchao (Division of Life Science, State Key Laboratory of Molecular Neuroscience, Hong Kong University of Science and Technology, Kowloon, Hong Kong) ,  Liu Haiyang (Shenzhen Key Laboratory for Neuronal Structural Biology, Biomedical Research Institute, Shenzhen Peking University-The Hong Kong University of Science and Technology Medical Center, Shenzhen 518036, China) ,  Liu Haiyang (Division of Life Science, State Key Laboratory of Molecular Neuroscience, Hong Kong University of Science and Technology, Kowloon, Hong Kong) ,  Wan Jun (Shenzhen Key Laboratory for Neuronal Structural Biology, Biomedical Research Institute, Shenzhen Peking University-The Hong Kong University of Science and Technology Medical Center, Shenzhen 518036, China) ,  Wan Jun (Division of Life Science, State Key Laboratory of Molecular Neuroscience, Hong Kong University of Science and Technology, Kowloon, Hong Kong) ,  Liu Wei (Shenzhen Key Laboratory for Neuronal Structural Biology, Biomedical Research Institute, Shenzhen Peking University-The Hong Kong University of Science and Technology Medical Center, Shenzhen 518036, China) ,  Liu Wei (Division of Life Science, State Key Laboratory of Molecular Neuroscience, Hong Kong University of Science and Technology, Kowloon, Hong Kong) ,  Zhang Mingjie (Shenzhen Key Laboratory for Neuronal Structural Biology, Biomedical Research Institute, Shenzhen Peking University-The Hong Kong University of Science and Technology Medical Center, Shenzhen 518036, China) ,  Zhang Mingjie (Division of Life Science, State Key Laboratory of Molecular Neuroscience, Hong Kong University of Science and Technology, Kowloon, Hong Kong) ,  Zhang Mingjie (Center of Systems Biology and Human Health, School of Science and Institute for Advanced Study, Hong Kong University of Science and Technology, Clear Water Bay, Kowloon, Hong Kong)
資料名： Structure  (Structure)
巻： 25  号： 11  ページ： 1657-1666.e3  発行年： 2017年 
JST資料番号： A1212A  ISSN： 0969-2126  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アクチン結合蛋白質ドレブリンの機能不全は,アルツハイマー病,認知障害,癌,消化器疾患のような種々のヒト疾患では,ほとんど理解されていない機構と関係している。ドレブリンのADF-Hドメインはアクチン結合と解重合活性を含んでいない。代わりに,ヒストンマーカーリーダ,ZMYND8に結合する。ZMYND8PHD BROMO PWWPタンデムとの複合体におけるドレブリンADF-Hの高分解能結晶構造を提示し,二--蛋白質の高度に特異的な相互作用を支配する基本メカニズムを解明した。構造はZMYND8PHD BROMO PWWPタンデムはドレブリンADF-Hへの結合に必要であることを構造supramoduleを形成することを明らかにした。ドレブリンADF-HはZMYND8への結合のための修飾ヒストンと競合する。ドレブリンの結合は生細胞の核から細胞質へZMYND8を往復させることができる。総合すれば,本研究はADF-Hドメインのノナクチン標的結合モードを明らかにする,ドレブリンはその細胞質隔離を介してエピジェネティックリーダーZMYND8の活性を調節する可能性があることを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： ヒストン ,  解重合 ,  機能障害 ,  アクチン ,  Alzheimer病 ,  高分解能 ,  結晶構造 ,  *細胞質 ,  アクチン結合タンパク質 ,  *複合体 ,  相互作用
準シソーラス用語： 生細胞 ,  ドメイン構造 ,  認知障害 ,  *ドレブリン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： ZMYND8 ,  ZMYND11 ,  ドレブリン ,  ADF Hドメイン ,  ヒストンマーカー読取装置 ,  アクチン束形成蛋白質

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  中枢神経系  (EJ12030F)

タイトルに関連する用語 (4件)： 複合体 ,  ドレブリン ,  細胞質 ,  隔離