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J-GLOBAL ID:201802284913531731   整理番号:18A1313297

H297F部位の突然変異,発現,および酵素学的特性は,BacillusthermophilusのキシラナーゼAで変化した。【JST・京大機械翻訳】

Site-directed mutagenesis, expression and enzymatic properties of H297F in xylanase XynA of Geobacillus stearothermophilus
著者 (4件):
資料名:
巻: 44  号:ページ: 41-46  発行年: 2018年 
JST資料番号: C2153A  ISSN: 0253-990X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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XynA活性中心近くのH297部位の突然変異は,オーバーラップPCRによってF.XynAとXynAH297Fを大腸菌BL21(DE3)に発現、精製及び酵素学性質研究を実施した。野生型キシラナーゼXynAと変異体XynAH297Pの酵素学的特性を比較して,キシラナーゼの最適pH値は5.5であった。XynAの最適な反応温度は70°Cで,80°Cで20分間の処理の後,10%だけの残留酵素活性があった。XynAと比べ、XynAH297Fの動力学パラメーターKm、VmaxとKcatはいずれも増大し、突然変異後の酵素の基質に対する親和力が下がったが、触媒のスピードは向上した。Data from Wanfang. Translated by JST.【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
著者キーワード (4件):
分類 (2件):
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酵素一般  ,  微生物の生化学 
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