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J-GLOBAL ID:201802285115507572   整理番号:18A0237203

ヘミンと胆汁色素は本質的に無秩序な抗菌ペプチドの二次構造の調節因子である【Powered by NICT】

Hemin and bile pigments are the secondary structure regulators of intrinsically disordered antimicrobial peptides
著者 (5件):
資料名:
巻: 30  号:ページ: 195-205  発行年: 2018年 
JST資料番号: W0179A  ISSN: 0899-0042  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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主要なハチ毒成分メリチン(26 a.a., Z +6)とそのハイブリッド誘導体(CM15, 15 a.a., Z +6)を用いたヒト起源のプロトポルフィリン化合物の相互作用を種々の分光法の組合せにより研究した。二状態,濃度依存性プロセスを通じて,ヘミンとその代謝産物(ビリベルジン,ビリルビン,ビリルビンジタウレート)は天然非折畳みメリチンの平行β-シート含有量を増加させ,ペプチド鎖のオリゴマ化を示唆した。対照的に,α-ヘリックス促進効果も不規則であるがよりカチオン性CM15で観察された。蛍光消光実験によると,メリチンの唯一のTrp残基は結合の間の鍵となるプレイヤーであり,近傍の最初の色素分子はおそらくインドールポルフィリンπ-πスタッキング相互作用に調節されている。円偏光二色性滴定データが暗示するように,続いて起こる付加的配位子の協同組合,見かけの解離定数から20~65μM範囲の多量体複合体をもたらした。ビリルビンカタボライトウロビリンとステルコビリンで行った分光測定は二次構造変換を誘導するための無傷ジピリノン部分の必要性に言及した。モデル平行βシートモチーフにポルフィリン環の結合トポグラフィーを吸収分光法と計算モデリングSoretバンドの赤方偏移と淡色効果の原因となるスリップした共面結合モードを示して評価した。著者らの結果は,生物学的に関連した,本質的に無秩序なペプチド及び蛋白質のポルフィリン応答結合モチーフを認識するために役立つ可能性がある,過渡的立体配座はそれらの機能に重要な役割を果たしている。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (3件):
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反応の立体化学  ,  アミノ酸  ,  分子構造 
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