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J-GLOBAL ID:201802285618856421   整理番号:18A0286718

ほ乳類STE20様キナーゼ1(MST1)は阻害蛋白質キナーゼCK2アポトーシスの基質である【Powered by NICT】

The mammalian STE20-like kinase 1 (MST1) is a substrate for the apoptosis inhibiting protein kinase CK2
著者 (6件):
資料名:
巻: 36  ページ: 163-175  発行年: 2017年 
JST資料番号: T0667A  ISSN: 0898-6568  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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アポトーシスと細胞ストレスに対する応答は進化的に高度に保存された機構である。両プロセスは厳密な調節,蛋白質キナーゼによってしばしば実施されるを必要とする。ほ乳類Sterile20様キナーゼ1(MST1)はアポトーシス促進性蛋白質キナーゼ,細胞ストレスの誘導によりカスパーゼにより活性化され,開裂である。りん蛋白質そのものであるので,MST1の活性はりん酸化により調節される。蛋白質キナーゼCK2はアポトーシスを含む多くの異なる細胞過程の調節に関与すると思われる抗アポトーシス蛋白質キナーゼである。カスパーゼにより多くの基質の開裂はカスパーゼ切断部位の近傍におけるりん酸化により調節される証拠が増加している。これらのキナーゼの一つ,カスパーゼ基質のりん酸化に関与する,蛋白質キナーゼCK2である。ここでは,MST1蛋白質のセリン320は抗アポトーシス蛋白質キナーゼCK2の新規リン酸化部位であることを報告した。セリン320はカスパーゼ3切断部位に近い近傍にあるが,MST1のカスパーゼ3開裂はCK2リン酸化によって影響されなかった。生化学的アプローチを用いて,著者らはMST1はすい臓β細胞系INS-1におけるCK2サブユニットと共局在化し,完全長MST1とMST1の活性化N末端断片はin vitroおよびin vivoでのCK2サブユニットと相互作用することを示すことができた。MST1は好塩基性キナーゼであるが,CK2は好酸性キナーゼである。,サイトゾルと核におけるこれら二種類のキナーゼの結合は種々の新しい基質のりん酸化への扉を開くものである。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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細胞生理一般 

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