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J-GLOBAL ID:201802285885176956   整理番号:18A1938601

海馬シナプスのPunctta接着結合の形成におけるS-アファジンではなくL-アファジンの関与【JST・京大機械翻訳】

Involvement of l-afadin, but not s-afadin, in the formation of puncta adherentia junctions of hippocampal synapses
著者 (10件):
資料名:
巻: 92  ページ: 40-49  発行年: 2018年 
JST資料番号: W0279A  ISSN: 1044-7431  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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海馬苔状線維シナプスは,シナプス接合部(PAJ)により樹状突起に付着し,シナプス結合を形成する多分岐棘を包む複雑な構造を有する。これまでに,アファジンはネクチン-1,ネクチン-3およびN-カドヘリンと協調してPAJの形成を調節することが示されている。アファジンは,2つのスプライス変異体,L-アファジンとs-アファディンを有するネクチン結合蛋白質である。L-アファディンはアクチンフィラメント結合ドメインを有するが,s-アファジンはそれを欠いている。変異体がPAJの形成に関与しているかどうか,またはそれをどのように調節するかは不明である。ここでは,PAJ様構造が破壊されているafadin欠損培養海馬ニューロンにおけるL-アファディンの再発現は,N-カドヘリンおよびα-カテニンの蓄積により推定されるように,この構造を回復することを示した。アクチンフィラメント結合ドメインが削除された,またはα-カテニン結合ドメインが削除されたL-afadin変異体は,PAJ様構造を回復しなかった。これらの結果は,L-アファディンがアクチンフィラメントとαN-カテニンへの結合を介して海馬シナプスPAJ様構造の形成を調節することを示す。さらに,L-アファジンはαN-カテニンを結合するが,γ-カテニンは結合しないが,s-アファジンはγ-カテニンを結合するが,αN-カテニンはほとんど結合しないことを見出した。これらの結果は,海馬シナプスPAJ様構造を形成するs-afadinの能力がαN-カテニンを効率的に結合できないことに起因することを示唆する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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生物学的機能  ,  中枢神経系 
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