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J-GLOBAL ID：201802286410718696   整理番号：18A0279592

鉱化作用の相変態におけるホスビチンのりん酸化の役割【Powered by NICT】

Role of phosphorylation of phosvitin in the phase transformation of mineralization

著者 (3件)： Zhang Xiaowei (National R&D Center for Egg Processing, College of Food Science and Technology, Huazhong Agricultural University, Wuhan, Hubei 430070, China) ,  Huang Xi (National R&D Center for Egg Processing, College of Food Science and Technology, Huazhong Agricultural University, Wuhan, Hubei 430070, China) ,  Ma Meihu (National R&D Center for Egg Processing, College of Food Science and Technology, Huazhong Agricultural University, Wuhan, Hubei 430070, China)
資料名： International Journal of Biological Macromolecules  (International Journal of Biological Macromolecules)
巻： 101  ページ： 712-718  発行年： 2017年 
JST資料番号： T0898A  ISSN： 0141-8130  CODEN： IJBMDR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ホスビチンは無機化の調節に役割を果たしていることをユニークな高度にりん酸化された蛋白質である。本研究では,鉱化溶液中のりん酸カルシウムの相変態におけるホスビチンのりん酸化の役割を調べた。部分的に脱リン酸化されたホスビチン(T1,T2,T3,T4)は天然ホスビチンから放出されるリン酸塩の2.98%,19.46%,43.39%と71.07%,それぞれで調製した。相変態を調節に及ぼすそれらの影響を調べ,特性化と組成分析を円偏光二色性,フーリエ変換赤外分光法,X線回折および走査電子顕微鏡により行った。結果は,相変態の加速効果におけるホスビチンは,pHスタット滴定による線量濃度効果であることを示した。低脱りん酸化度ホスビチン(<20%)を用いて,加速効果は天然ホスビチンより弱く,ホスビチンのりん酸化とランダム構造は減少した。しかし,より高い脱りん酸化度ホスビチン(>40%)の促進効果は天然ホスビチン,βシート構造が増加すると比較して増強され,ホスビチンは部分的にリン酸化ペプチドに加水分解された。相変態の加速効果は,次の通りであった:T4>T3>ホスビチン>T1>T2>対照。本研究はホスビチンのりん酸化は無機化の調節に重要な役割を果たしていることを明確に示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： β構造 ,  X線回折 ,  FTIR分光法 ,  円偏光二色性 ,  脱リン酸 ,  *リン酸化 ,  *ホスビチン ,  キャラクタリゼーション ,  リン酸カルシウム ,  走査電子顕微鏡 ,  無機化 ,  加水分解 ,  滴定 ,  *鉱化作用
準シソーラス用語： ホスホペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： Phosphorylation ,  ホスビチン ,  相変態

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： 鉱化作用 ,  相変態 ,  ホスビチン ,  りん酸化 ,  役割