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J-GLOBAL ID:201802288405820467   整理番号:18A0256330

Mdm12の結晶構造と構造研究のためのMdm12/Mmm1ERMES複合体の組合せ再構成【Powered by NICT】

Crystal structure of Mdm12 and combinatorial reconstitution of Mdm12/Mmm1 ERMES complexes for structural studies
著者 (5件):
資料名:
巻: 488  号:ページ: 129-135  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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オルガネラ間の膜接触部位は代謝産物と信号の交換のための分子ハブとして機能する。酵母では,小胞体 ミトコンドリア遭遇構造(ERMES)は,これら二種類のオルガネラ必須リン脂質の非小胞性交換を容易にする可能性を。菌類及びアメーバではなく後生動物における現在,ERMESは五つの異なるサブユニットから構成されているそれらの間で,Mdm12,Mmm1と各Mdm34は脂質輸送モジュールとして機能するSMPドメインを含んでいる。Mdm12とMmm1のSMPドメインはヘテロ四量体を形成することを示した。ここでは,構造研究に適したMdm12/Mmm1錯体の数を多様化するための著者らの戦略を記述した。蛋白質構築物の設計を導き,結晶化しやすいMdm12/Mmm1錯体のレパートリーを拡大する無秩序領域の蛋白質工学と組み合わせたオーソログの配列解析を用いた。この組合せ法を用いて,我々は4.5Å解像度に回折Mdm12/Mmm1ERMES錯体の結晶及び4.1Å解像度で解析Mdm12の新しい構造を報告した。この構造は立体配座的に動的N末端β鎖とMdm12の単量体型を明らかにする二量化を促進するための交換がN末端β鎖を以前に報告されたホモ二量体構造とは異なっている。電子顕微鏡データに基づいて,著者らの結晶学および小角X線散乱(SAXS)溶液データと一致するMdm12/Mmm1複合体の洗練された擬原子モデルを提案した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (3件):
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細胞構成体の機能  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  細胞生理一般 
タイトルに関連する用語 (5件):
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