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J-GLOBAL ID：201802288672839649   整理番号：18A1726232

インフルエンザ血球凝集素蛋白質の安定性,活性化,および流行リスク【JST・京大機械翻訳】

Influenza Hemagglutinin Protein Stability, Activation, and Pandemic Risk

著者 (4件)： Russell Charles J. (Department of Infectious Diseases, St Jude Children’s Research Hospital, 262 Danny Thomas Place, Memphis, TN 38105-3678, USA) ,  Russell Charles J. (Department of Microbiology, Immunology & Biochemistry, College of Medicine, The University of Tennessee Health Science Center, Memphis, TN 38163, USA) ,  Hu Meng (Department of Infectious Diseases, St Jude Children’s Research Hospital, 262 Danny Thomas Place, Memphis, TN 38105-3678, USA) ,  Okda Faten A. (Department of Infectious Diseases, St Jude Children’s Research Hospital, 262 Danny Thomas Place, Memphis, TN 38105-3678, USA)
資料名： Trends in Microbiology  (Trends in Microbiology)
巻： 26  号： 10  ページ： 841-853  発行年： 2018年 
JST資料番号： W3117A  ISSN： 0966-842X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 数十年にわたり,血球凝集素(HA)蛋白質構造とその再折畳み機構は,蛋白質仲介膜融合を理解するためのパラダイムとして役立っている。HA三量体は高エネルギー状態にあり,低pHで機能的に活性化される。過去10年間にわたり,HA安定性(または不可逆的立体配座変化が誘発されるpH)は,インフルエンザウイルス宿主範囲,感染性,伝染性およびヒトのパンデミック可能性における重要な決定因子として出現した。ここでは,HA蛋白質構造,その安定性を測定するためのアッセイ,HA安定性値,残基及び変異を測定し,その安定性,種間適応及び透過性に及ぼすHA安定性の影響,及びこの過程への機構的洞察をレビューした。最も重要なことに,HA安定化はヒトへの新興のインフルエンザウイルスの適応に必要であると思われる。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *タンパク質 ,  感染 ,  配座転移 ,  宿主域 ,  三量体 ,  ウイルス感染 ,  インフルエンザウイルス ,  *インフルエンザ ,  *血球凝集素 ,  折畳み ,  不可逆性 ,  膜融合 ,  ヒト
準シソーラス用語： 残基 ,  低pH , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： パンデミック ,  ウイルス侵入 ,  種間適応 ,  ウイルス感染 ,  融合糖蛋白質 ,  インフルエンザAウイルス

分類 (1件)： ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： インフルエンザ ,  血球凝集素 ,  蛋白質 ,  安定性 ,  活性化 ,  流行 ,  リスク