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J-GLOBAL ID：201802288697542243   整理番号：18A0996990

合成Schiff塩基配位子と血清アルブミンとの相互作用に関する分光学的探索と分子ドッキング分析【JST・京大機械翻訳】

Spectroscopic exploration and molecular docking analysis on interaction of synthesized schiff base ligand with serum albumins

著者 (4件)： Rudra Suparna (Department of Chemistry, Jadavpur University, Kolkata, 700 032, India) ,  Dasmandal Somnath (Department of Chemistry, Jadavpur University, Kolkata, 700 032, India) ,  Patra Chiranjit (Department of Chemistry, Jadavpur University, Kolkata, 700 032, India) ,  Mahapatra Ambikesh (Department of Chemistry, Jadavpur University, Kolkata, 700 032, India)
資料名： Journal of Molecular Structure  (Journal of Molecular Structure)
巻： 1167  ページ： 107-117  発行年： 2018年 
JST資料番号： B0948B  ISSN： 0022-2860  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本論文は,合成Schiff塩基配位子血清蛋白質,すなわちウシ血清アルブミン(BSA)とヒト血清アルブミン(HSA)の間の相互作用に関する詳細な特性化を報告する。全相互作用現象を,密度汎関数理論(DFT)と分子ドッキング解析を含む多重分光研究と量子力学計算により詳細に調べた。蛋白質の固有のトリプトファン蛍光のリガンド誘導消光はStern-Volmer分析(線形回帰に適合する代わりに上方曲率)に関する興味ある特性を示した。従って,消光過程の広範囲な時間分解蛍光分析を,温度依存蛍光消光研究との共役で行い,実際の消光機構を明らかにした。これらの定常状態及び時間分解蛍光研究の両方を用いて,両蛋白質に対する静的及び動的消光定数を適切に計算した。van’t Hoff関係に基づいて評価した結合現象に対する熱力学パラメータ,ΔH,ΔS及びΔGは,結合過程の基礎となるvan der Waals又は水素結合相互作用の優位性を示した。天然蛋白質立体配座のリガンド誘導修飾は,同期蛍光スペクトルと円偏光二色性分光法を用いてマスクされていない。密度汎関数理論(DFT)と分子ドッキング分析を含む量子力学計算を行い,蛋白質骨格におけるリガンドの可能性のある結合位置を強調した。従って,本研究はSchiff塩基-蛋白質相互作用の全評価を実証した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 消光 ,  共役 ,  密度汎関数法 ,  水素結合 ,  蛍光スペクトル ,  蛍光 ,  *ドッキング ,  温度依存性 ,  キャラクタリゼーション ,  *相互作用 ,  *血清アルブミン
準シソーラス用語： 蛍光消光 ,  ヒト血清アルブミン ,  ウシ血清アルブミン ,  *分子ドッキング , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： Schiff塩基 ,  血清アルブミン ,  ドッキング ,  蛍光

分類 (5件)： その他の有機化学反応  (CF02100O) ,  分子の幾何学的構造一般  (BH05021S) ,  その他の中枢神経系作用薬の基礎研究  (GW03120U) ,  分子の電子構造  (BH05010Q) ,  原子・分子のクラスタ  (BH09030O)

タイトルに関連する用語 (7件)： Schiff塩基配位子 ,  血清アルブミン ,  相互作用 ,  分光学 ,  探索 ,  分子ドッキング ,  分析