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J-GLOBAL ID：201802289039116500   整理番号：18A0970262

アロステリック蛋白質複合体の二次構造要素周辺の水対作用の複雑な動力学の解明:シグナル伝達カスケードにおけるSAP-SLAM系の事例研究【JST・京大機械翻訳】

Deciphering complex dynamics of water counteraction around secondary structural elements of allosteric protein complex: Case study of SAP-SLAM system in signal transduction cascade

著者 (2件)： Samanta Sudipta (BioSystems and Micromechanics IRG (BioSyM), Singapore-MIT Alliance for Research and Technology (SMART), 1 Create Way, Republic of Singapore 138602) ,  Mukherjee Sanchita (Indian Institute of Science Education and Research, Kolkata, Mohanpur, West Bengal 741246, India)
資料名： Journal of Chemical Physics  (Journal of Chemical Physics)
巻： 148  号： 4  ページ： 045102-045102-11  発行年： 2018年 
JST資料番号： C0275A  ISSN： 0021-9606  CODEN： JCPSA6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質の最初の水和殻は,二次構造要素の溶媒和動力学によって明らかにされるように,いくつかの属性,主に局所的な極性および構造的柔軟性のために不均一な挙動を示す。蛋白質複合体形成時の柔軟性の実質的な変化により生じた複雑な水対抗作用の変化を認識することを試みた。この研究は,免疫細胞のアレイにより発現され,1つのSH2ドメインから構成されるSLAM関連蛋白質(SAP)と相互作用する受容体のシグナル伝達リンパ球活性化分子(SLAM)ファミリーを用いて行われる。全ての原子分子動力学シミュレーションを自由SAPとSLAMペプチド結合SAPの水溶液に用いた。異なる二次構造要素の周りの水動力学は,熱力学的定量化により得られた構造剛性におけるSLAMペプチド誘起変化と良く相関するだけでなく,高度に影響を受けることを観察した。構造的柔軟性の変化に対する水の矛盾する動的特徴のいくつかの例を,ペプチドによる閉塞された極性残基によって説明した。βD,EFループ及びBGループに対して,残基の構造的柔軟性及び溶媒接近性の両方が明らかな寄与を確認した。最も重要なことに,Fynの存在に先立ち,SAP-SLAM錯化によるSAPの第二Fyn結合部位周辺の水動力学における増強された制限を定量化した。この観察は,SLAMがより制限された水分子を誘導するという新しい議論をもたらし,それに続くFyn結合中により多くの水エントロピー寄与を提供し,シグナル伝達カスケードにおけるSAP-Fyn複合体に対する安定性を増強した。最後に,SLAMはSAPの第二結合部位周辺で水の対抗作用を誘導し,SAPのアロステリック特性を明らかにし,それは基礎となるシグナル伝達機構の不可欠な部分になる。(翻訳著者抄録)【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： エントロピー ,  極性 ,  *二次構造 ,  水和 ,  *タンパク質複合体 ,  水溶液 ,  *タンパク質 ,  結合部位 ,  ペプチド ,  水分子 ,  拮抗作用 ,  計算機シミュレーション ,  受容体 ,  柔軟性
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション ,  *SLAM , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  高分子の立体構造  (CG02031G)

タイトルに関連する用語 (10件)： 蛋白質複合体 ,  構造要素 ,  周辺 ,  水 ,  動力学 ,  シグナル伝達 ,  カスケード ,  SAP ,  SLAM ,  研究