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J-GLOBAL ID：201802289668270171   整理番号：18A1481243

脂質関連α-シヌクレインの静電及び疎水性相互作用 アミロイドフィブリル化における水制限界面の役割【JST・京大機械翻訳】

Electrostatic and hydrophobic interactions of lipid-associated α-synuclein: The role of a water-limited interfaces in amyloid fibrillation

著者 (5件)： Choi Tae Su (Department of Chemistry, Korea University, Seoul 02841, Republic of Korea) ,  Han Jong Yoon (Department of Chemistry, Korea University, Seoul 02841, Republic of Korea) ,  Heo Chae Eun (Department of Chemistry, Korea University, Seoul 02841, Republic of Korea) ,  Lee Sun Woo (Department of Chemistry, Korea University, Seoul 02841, Republic of Korea) ,  Kim Hugh I. (Department of Chemistry, Korea University, Seoul 02841, Republic of Korea)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1860  号： 9  ページ： 1854-1862  発行年： 2018年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒトα-シヌクレイン(αSyn)は,脳神経細胞における生物学的および病理学的機能がまだ完全に解明されていない本質的に無秩序な蛋白質(IDP)である。αSynは,脂質膜との会合をαSynを介して伝達物質輸送を支援することに本質的に関与する。しかしながら,αSynの脂質会合状態は,種々のシヌクレイン症の病因に関連するアミロイド自己集合も誘導する。これらの矛盾する作用は,αSyn静電および疎水性相互作用を制御する脂質-水界面近くの限られた含水量から生じる。したがって,水分子の存在下でのαSynと脂質膜の間の分子相互作用の理解は,アミロイド自己集合における脂質関連αSynの重要な役割を解明する上で重要である。本レビューでは,膜界面が脂質会合αSynの静電相互作用と疎水性相互作用をどのように制御するかについて述べた。さらに,αSynの膜アミロイド自己集合を,界面近くの脂質会合αSynと水分子の構造動力学に関してさらに議論した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 静電相互作用 ,  脂質膜 ,  *フィブリル化 ,  *界面 ,  自己集合 ,  分子間相互作用 ,  *アミロイド ,  水分子 ,  含水量 ,  *脂質 ,  病因 ,  ヒト ,  *疎水性相互作用
準シソーラス用語： *シヌクレイン ,  *α-シヌクレイン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： 脂質関連αシヌクレイン ,  脂質膜-水界面 ,  水制限環境 ,  本質的に無秩序な蛋白質構造 ,  静電および疎水性相互作用 ,  アミロイド線維症

分類 (2件)： 生体膜一般  (EF04010G) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (9件)： 脂質 ,  α-シヌクレイン ,  疎水性相互作用 ,  アミロイド ,  フィブリル化 ,  水 ,  制限 ,  界面 ,  役割