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J-GLOBAL ID:201802289894728277   整理番号:18A1294760

in silicoおよび構造解析は,固有の蛋白質運動がT細胞受容体相補性決定領域ループ柔軟性を決定することを証明する【JST・京大機械翻訳】

In Silico and Structural Analyses Demonstrate That Intrinsic Protein Motions Guide T Cell Receptor Complementarity Determining Region Loop Flexibility
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資料名:
巻:ページ: 674  発行年: 2018年 
JST資料番号: U7074A  ISSN: 1664-3224  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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T細胞免疫はペプチド主要組織適合性複合体(pMHC)に結合するT細胞受容体(TCR)により制御される。これら2つの蛋白質の間の相互作用の性質は,病原体,癌,自己免疫における免疫,および臓器移植拒絶反応に対する免疫における中心的な役割のために多くの研究の対象となっている。非結合およびpMHC結合TCRを比較する結晶構造は,特にTCRの観点から相互作用界面における柔軟性を明らかにした。しかしながら,結晶構造は,生物学的に無関係な結晶格子接触と他の因子を介して影響される蛋白質立体配座のスナップショットのみを表す。ここでは,複数の結晶から3つの非結合TCRの構造を解明した。異なる結晶からの同一のTCR構造の重ね合わせは,以前に抗原の関与に起因するものと類似している個々の相補性決定領域(CDR)ループにおいて5Åまでのいくつかの立体配座の違いを明らかにした。次に,非束縛状態におけるTCR CDRループ柔軟性の理論的可能性を明らかにするために,剛性解析と蛋白質運動のシミュレーションの組み合わせを用いた。蛋白質運動のこれらのシミュレーションは,結晶構造が,結晶化条件と固有のTCR運動の理論的可能性と一致しない結晶充填により影響される,TCR柔軟性の人為的指標を提供するという概念を支持する。Copyright 2018 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
免疫反応一般  ,  抗原・抗体・補体の生化学 

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