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J-GLOBAL ID:201802290440946262   整理番号:18A0256350

Malassezia globosa MgMDL2リパーゼ:基質特異性の結晶構造と合理的な修飾【Powered by NICT】

Malassezia globosa MgMDL2 lipase: Crystal structure and rational modification of substrate specificity
著者 (8件):
資料名:
巻: 488  号:ページ: 259-265  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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リパーゼは生理的代謝と疾患において重要な役割を果たし,また複数の工業的応用を持っている。リパーゼ特異性の合理的な修飾は,酵素のこのグループの商業的有用性を増加させる可能性があるが,不十分な機構的理解により妨げられている。,Malassezia globosa(MgMDL2)からのモノアシルグリセロールリパーゼの2.0Å分解能結晶構造を報告した。興味深いことに,各残基の変異は,トリアシルグリセロール(TAG)リパーゼにMgMDL2を変換をもたらすので残基Phe278とGlu282は基質認識に関与することが分かった。Phe278AlaとGlu282Ala変異体は,グリセロールと脂肪酸のエステル化によりTAGsを合成する能力を獲得した。シリコン解析におけるにより,これらの残基の立体障害は,変化した基質特異性のための重要な因子であると考えられた。著者らの研究は,モノアシルグリセロールリパーゼのユニークな基質選択性機構の理解に光を当てる可能性があり,生物工学的応用のための望ましい触媒性能を持つ工学生体触媒のための新しい洞察を提供した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  微生物の生化学 
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