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J-GLOBAL ID：201802290706509767   整理番号：18A0404646

カチオン両親媒性薬物の存在下におけるヒト血清アルブミンの形態学的変化【Powered by NICT】

Morphological changes in human serum albumin in the presence of cationic amphiphilic drugs

著者 (5件)： Yaseen Z. (Department of Chemistry, Islamic University of Science and Technology, Pulwama 192 122, India. [e-mail]) ,  Aswal V. K. ,  Zhou X. ,  Kabir-ud-Din ,  Haider S.
資料名： New Journal of Chemistry  (New Journal of Chemistry)
巻： 42  号： 3  ページ： 2270-2277  発行年： 2018年 
JST資料番号： H0785A  ISSN： 1144-0546  CODEN： NJCHE5  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒト血清アルブミン(HSA)は,血液中に存在する最も重要なキャリア蛋白質の一つであり,血清蛋白質の半分以上を構成することができる。ホルモン,脂肪酸,イオンおよび薬物を含む種々の生体分子を輸送し,血しょう中の浸透圧を調節するために機能する。塩酸アミトリプチリン,イミプラミン塩酸塩とプロメタジン塩酸塩のようなカチオン性両親媒性薬は,H SAに結合し,その立体配座を変化させることによりその機能に影響し,動的光散乱(DLS)測定と組み合わせた小角中性子散乱(SANS)データにより確認された。蛋白質変性は回転R_gの半径の値の増加によりSANSの結果で観察した。より高い薬物濃度では,蛋白質の大きさの変化はなかった。しかし,薬物は薬物ミセル,DLS(動的光散乱)測定における第二ピークの出現によって確認されたに成長なしで高濃度で自由凝集体を形成した。分子ドッキングは,カチオン性両親媒性薬物の疎水性部分の形態はH SAとの結合動態を決定することを明らかにしたが,分子動力学シミュレーションからの軌跡は-HSA複合体における構造不規則性を明らかにした。Copyright 2018 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 立体配座 ,  浸透圧 ,  脂肪酸 ,  疎水性 ,  血清タンパク質 ,  ミセル ,  血漿 ,  動的光散乱 ,  *両親媒性 ,  *カチオン
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション ,  蛋白質変性 ,  塩酸塩 ,  生体分子 ,  *ヒト血清アルブミン , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (4件)： 白金族元素の錯体  (CE01100E) ,  物理薬剤学  (GY01012A) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  有機化合物・錯体の蛍光・りん光(分子)  (BH06062I)

タイトルに関連する用語 (5件)： カチオン ,  両親媒性 ,  薬物 ,  ヒト血清アルブミン ,  形態学