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J-GLOBAL ID：201802291319457859   整理番号：18A1909359

Arabidopsis MEKK1のチロシン自己リン酸化部位の同定とキナーゼ活性の調節におけるそれらの関与【JST・京大機械翻訳】

Identification of tyrosine autophosphorylation sites of Arabidopsis MEKK1 and their involvement in the regulation of kinase activity

著者 (4件)： Matsuoka Daisuke (Biosignal Research Center, Kobe University, 1-1 Rokkodai-cho, Nada-ku, Kobe, 657-8501, Japan) ,  Furuya Tomoyuki (Graduate School of Agricultural Science, Kobe University, 1-1 Rokkodai-cho, Nada-ku, Kobe, 657-8501, Japan) ,  Iwasaki Tetsushi (Biosignal Research Center, Kobe University, 1-1 Rokkodai-cho, Nada-ku, Kobe, 657-8501, Japan) ,  Nanmori Takashi (Faculty of Health and Nutrition, Otemae University, 2-1-88 Otemae, Chuo-ku, Osaka, 540-0008, Japan)
資料名： FEBS Letters  (FEBS Letters)
巻： 592  号： 19  ページ： 3327-3334  発行年： 2018年 
JST資料番号： D0575A  ISSN： 0014-5793  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： MEKK1キナーゼはArabidopsisにおけるストレスシグナル伝達の重要な調節因子である。しかしながら,そのキナーゼ活性の調節についてはほとんど知られていない。ここでは,哺乳類HEK293細胞と大腸菌の両方で発現した組換えMEKK1がSDS-PAGEで移動度シフトを示し,免疫ブロッティングがセリン,スレオニンおよびチロシン残基の燐酸化を検出することを見出した。N末端欠失,部位特異的変異誘発および蛋白質ホスファターゼ処理は,移動度シフトがキナーゼドメインの自己リン酸化から生じることを明らかにした。MEKK1のN末端領域におけるチロシン自己リン酸化部位を同定した。フェニルアラニン変異に対するチロシンは基質MKK1のリン酸化を減少させ,MEKK1キナーゼ活性の調節におけるこの残基の重要な役割を示唆した。本研究は,植物MAPKKKsがチロシンリン酸化により調節されることを示す最初のものである。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： SDS-PAGE ,  HEK293細胞 ,  *自己リン酸化 ,  大腸菌 ,  部位特異的変異誘発 ,  哺乳類 ,  基質 ,  *キナーゼ ,  *シロイヌナズナ属 ,  遺伝的変異 ,  シグナル伝達 ,  微生物 ,  脊椎動物 ,  アミノ酸 ,  芳香族化合物 ,  第一アミン ,  脂肪族アミン ,  脂肪族アルコール ,  脂肪族カルボン酸 ,  アミノアルコール ,  ヒドロキシ酸 ,  フェノール類
準シソーラス用語： *Arabidopsis ,  変異 ,  細胞情報伝達 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： HEK293細胞 ,  MEKK1 ,  Y204/Y323

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (3件)： フェニルアラニン ,  セリン ,  チロシン

タイトルに関連する用語 (8件)： Arabidopsis ,  MEKK1 ,  チロシン ,  自己リン酸化 ,  同定 ,  キナーゼ ,  活性 ,  調節