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J-GLOBAL ID：201802294275798492   整理番号：18A1244072

保存FcγR-グリカンはヒトとマウスにおいてフコシル化とフコシル化IgGの間に識別する【JST・京大機械翻訳】

Conserved FcγR- glycan discriminates between fucosylated and afucosylated IgG in humans and mice

著者 (11件)： Dekkers Gillian (Department Experimental Immunohematology, Sanquin Research and Landsteiner Laboratory, Academic Medical Centre, University of Amsterdam, Amsterdam, The Netherlands) ,  Bentlage Arthur E.H. (Department Experimental Immunohematology, Sanquin Research and Landsteiner Laboratory, Academic Medical Centre, University of Amsterdam, Amsterdam, The Netherlands) ,  Plomp Rosina (Center for Proteomics and Metabolomics, Leiden University Medical Center, Leiden, The Netherlands) ,  Visser Remco (Department Experimental Immunohematology, Sanquin Research and Landsteiner Laboratory, Academic Medical Centre, University of Amsterdam, Amsterdam, The Netherlands) ,  Koeleman Carolien A.M. (Center for Proteomics and Metabolomics, Leiden University Medical Center, Leiden, The Netherlands) ,  Beentjes Anna (Department Experimental Immunohematology, Sanquin Research and Landsteiner Laboratory, Academic Medical Centre, University of Amsterdam, Amsterdam, The Netherlands) ,  Mok Juk Yee (Sanquin Reagents, Department R&D, Amsterdam, The Netherlands) ,  van Esch Wim J.E. (Sanquin Reagents, Department R&D, Amsterdam, The Netherlands) ,  Wuhrer Manfred (Center for Proteomics and Metabolomics, Leiden University Medical Center, Leiden, The Netherlands) ,  Rispens Theo (Department Immunopathology, Sanquin Research and Landsteiner Laboratory, Academic Medical Centre, University of Amsterdam, Amsterdam, The Netherlands) ,  Vidarsson Gestur (Department Experimental Immunohematology, Sanquin Research and Landsteiner Laboratory, Academic Medical Centre, University of Amsterdam, Amsterdam, The Netherlands)
資料名： Molecular Immunology  (Molecular Immunology)
巻： 94  ページ： 54-60  発行年： 2018年 
JST資料番号： B0850A  ISSN： 0161-5890  CODEN： IMCHAZ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： IgGとFcγR間の結合強度は,IgGのFcドメインにおけるN297位のN-結合グリカンの組成により影響された。特に,フウコシル化はヒトIgG1のヒトFcγRIIIaへの結合親和性を約20倍に増加させ,そして,アフコシル化IgGの付加的ガラクトシル化は~40倍までの親和性を増加させた。アフコシル化IgGに対する親和性の増加は,以前に,hFcγRIIIIAとhFcγRIIbに特異的な位置162のN-結合グリカンとIgG-Fcグリカン間の直接炭水化物-炭水化物相互作用に依存することが示されている。ここでは,N162グリコシル化部位がオーソログマウスFcγR,mFcγRIVでも見出されることを報告する。mFcγRIVにおけるN162-グリカンは,hFcγRIIIIAと同様の減少したフコースを有するマウスIgGへの結合の増強にも関与していた。しかし,hFcγRIIIIAとは異なり,mFcγRIVはガラクトースを増加させ,フコースを減少させるとIgGにより結合しなかった。全体として,これらの結果は,ヒトFcγRIIIファミリーにおけるN162-グリカンとそのオーソログマウスFcγRIVが機能的に保存されていることを示唆する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： グリコシル化 ,  *ヒト ,  *免疫グロブリンG ,  親和性 ,  ヘキソース ,  アルドース
準シソーラス用語： Fcγ受容体 ,  ガラクトシル化 ,  結合親和性 ,  ドメイン構造 ,  結合強度 ,  *フコシル化 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： Fcγ受容体 ,  N-グリコシル化 ,  免疫グロブリン ,  フコシル化 ,  マウス ,  人間

分類 (2件)： 抗原・抗体・補体の生化学  (ED04020L) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (2件)： ガラクトース ,  フコース

タイトルに関連する用語 (7件)： 保存 ,  グリカン ,  ヒト ,  マウス ,  フコシル化 ,  IgG ,  識別