文献
J-GLOBAL ID:201902210377681065   整理番号:19A1806309

三次接触における遠隔摂動はチトクロームcにおけるリジンのヘム鉄への連結をトリガーする【JST・京大機械翻訳】

Remote Perturbations in Tertiary Contacts Trigger Ligation of Lysine to the Heme Iron in Cytochrome c
著者 (3件):
資料名:
巻: 56  号: 23  ページ: 2950-2966  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
蛋白質構造の摂動はアロステリック調節と生物学的情報伝達の機構を定義する。チトクロームc(cytc)において,ヘム鉄へのMet80の結合は,酸化的リン酸化における蛋白質の電子移動(ET)機能およびアポトーシスにおけるそのペルオキシダーゼ活性を抑制するために重要である。硬塩基Lysは軟質塩基Metよりも硬い第二鉄鉄に対して良好な一致を示し,Met結合に有利に働く蛋白質足場の重要な役割を示唆した。Met結紮の維持における蛋白質構造の役割を調べるために,突然変異T49VとY67R/M80Aを設計し,それぞれ,ヘム配位ループの水素結合とパッキングを破壊した。電子吸収,核磁気共鳴,および電子常磁性共鳴スペクトルは,両バリアントの第二鉄型が中性pHでLys結合していることを明らかにした。ヘム配位ループから離れたT49Vにおける三次接触のわずかな変化は,結合の変化を実行するのに十分であると思われ,熱力学的安定性の異なる領域間のクロストーク,Lys結合及び解離の速度論,及び連結のpH依存性変化はこれらの性質を構造摂動の程度と関連させることを示唆した。これらの知見は,ヘム鉄への天然Met80の連結の制御における水素結合ネットワークの重要性を強調する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般  ,  蛋白質・ペプチド一般 
物質索引 (1件):
物質索引
文献のテーマを表す化学物質のキーワードです
タイトルに関連する用語 (5件):
タイトルに関連する用語
J-GLOBALで独自に切り出した文献タイトルの用語をもとにしたキーワードです

前のページに戻る