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J-GLOBAL ID:201902210746814927   整理番号:19A2043246

Aspergillus oryzaeにおけるキシログルカン分解の鍵であるβ-ガラクトシダーゼとイソプリメベロース産生オリゴキシログルカンヒドロラーゼの間の協力【JST・京大機械翻訳】

Cooperation between β-galactosidase and an isoprimeverose-producing oligoxyloglucan hydrolase is key for xyloglucan degradation in Aspergillus oryzae
著者 (5件):
資料名:
巻: 286  号: 16  ページ: 3182-3193  発行年: 2019年 
JST資料番号: B0206B  ISSN: 1742-464X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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キシログルカンのガラクトシル化はこのオリゴ糖を標的とする酵素プロセスの多くをブロックする。Aspergillus oryzae β-ガラクトシダーゼ(LacA)をコードする遺伝子の発現がキシログルカン少糖類の存在下で誘導されることを見出した。精製された組換えLacAの基質特異性の詳細な分析により,LacAはキシログルカン少糖類からガラクトピラノシル残基を切断するが,キシログルカン多糖類からは開裂せず,キシログルカン分解において重要な役割を果たすことを示した。LacAは,キシログルカン少糖類を加水分解するためにイソリメベロース産生オリゴキシログルカンヒドロラーゼIPEAと協調的に作用する。オリゴキシログルカン糖の非還元末端におけるキシロピラノシル側鎖のガラクトシル化はIPEA活性を完全に消失させたが,LacAはガラクトピラノシル残基を効率的に除去した。逆に,キシログルカン少糖類の主鎖の非還元末端におけるイソリメベロース単位はLacA活性をブロックし,IPEAはイソリメベロース部分を除去することができた。これはキシログルカン少糖類分解に対するβ-ガラクトシダーゼとイソリメベロース産生オリゴキシログルカンヒドロラーゼの協同作用を報告する最初の研究である。著者らの知見は,キシログルカン分解に対するLacAの真の役割とβ-ガラクトシダーゼと他のヒドロラーゼの間の酵素的配位を明らかにした。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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