時間分解ステップスキャンFTIR及び共鳴Raman分光法によるシグナルトランスデューサー蛋白質HemATのリガンド動力学におけるヘム遠位及び近位環境の役割の探索【JST・京大機械翻訳】

Pavlou Andrea; Loullis Andreas; Yoshimura Hideaki; Aono Shigetoshi; Pinakoulaki Eftychia

文献

J-GLOBAL ID：201902211173085791 整理番号：19A1806551

時間分解ステップスキャンFTIR及び共鳴Raman分光法によるシグナルトランスデューサー蛋白質HemATのリガンド動力学におけるヘム遠位及び近位環境の役割の探索【JST・京大機械翻訳】

Probing the Role of the Heme Distal and Proximal Environment in Ligand Dynamics in the Signal Transducer Protein HemAT by Time-Resolved Step-Scan FTIR and Resonance Raman Spectroscopy

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資料名：
巻： 56 号： 40 ページ： 5309-5317 発行年： 2017年
JST資料番号： B0270B ISSN： 0006-2960 CODEN： BICHAW 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

HemATは好気性を制御するヘム含有酸素センサ蛋白質である。CO光分解に続くリガンド動力学に及ぼす部位特異的突然変異の影響を解明するために,分離センサドメイン及び完全長HemAT蛋白質並びにY70F(Bヘリックス),L92A(Eヘリックス),T95A(Eヘリックス)及びY133F(Gヘリックス)変異体について時間分解ステップスキャンFTIR研究を行った。突然変異はヘムFe結合気体配位子(CO)とヘム近位環境の近くでH結合と静電相互作用を摂動することを目的とした。ヘムFeへのCOの再結合は,Y133F変異体蛋白質を除いて,センサドメインおよび完全長HemATならびに変異体において二相性である。Y133FにおけるCOの単相再結合は,Y133とヘム近位H123残基間のH結合の不在下で,リガンド再結合過程が有意に影響されることを示唆した。近接環境の役割を共鳴Raman光解離実験によっても調べた。その中で,センサドメインHemAT-COの光生成物のFe-Hisモードが,異なる共鳴Ramanスペクトルにおけるデオキシ型のそれよりも高い周波数で検出された。ヘムポケットにおけるリガンド動力学の調節におけるY133(G-ヘリックス)の立体配座変化の役割及び遠位L92及びT95残基(E-ヘリックス)の役割を論じた。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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