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J-GLOBAL ID：201902211389002462   整理番号：19A2366166

Lassoペプチド生合成経路におけるリーダーペプチド認識の構造的基礎【JST・京大機械翻訳】

Structural Basis of Leader Peptide Recognition in Lasso Peptide Biosynthesis Pathway

著者 (11件)： Sumida Tomomi (Center for Biosystems Dynamics Research, RIKEN) ,  Sumida Tomomi (Center for Life Science Technologies, RIKEN) ,  Sumida Tomomi (Research Center for Bioscience and Nanoscience, Japan Agency for Marine-Earth Science and Technology (JAMSTEC), Japan) ,  Dubiley Svetlana (Center for Life Sciences, Skolkovo Institute of Science and Technology, Russia) ,  Dubiley Svetlana (Institute of Gene Biology, Russian Academy of Science, Russia) ,  Wilcox Brendan (Center for Life Sciences, Skolkovo Institute of Science and Technology, Russia) ,  Severinov Konstantin (Center for Life Sciences, Skolkovo Institute of Science and Technology, Russia) ,  Severinov Konstantin (Institute of Gene Biology, Russian Academy of Science, Russia) ,  Severinov Konstantin (Waksman Institute for Microbiology, New Jersey, United States) ,  Tagami Shunsuke (Center for Biosystems Dynamics Research, RIKEN) ,  Tagami Shunsuke (Center for Life Science Technologies, RIKEN)
資料名： ACS Chemical Biology  (ACS Chemical Biology)
巻： 14  号： 7  ページ： 1619-1627  発行年： 2019年 
JST資料番号： W5037A  ISSN： 1554-8937  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Lassoペプチドは,N末端マクロラクタム環が線状C末端部分によりねじられているユニークな3D-インターロック構造を持つリボソーム合成及び翻訳後修飾ペプチド(RiPP)のクラスである。B酵素が2つの異なる蛋白質に分割されると,蛋白質BおよびCまたはB1,B2およびCを含むラッソペプチド合成酵素により,リボソームペプチドの独特の構造がリボソーム的に翻訳された前駆体ペプチドに導入される。B1蛋白質は前駆体ペプチドのリーダー配列を認識し,B2蛋白質はそれを切断する。C蛋白質はマクロラクタム環の形成を触媒する。しかしながら,ラッソペプチド成熟の詳細な機構は,責任蛋白質に関する構造情報の欠如により,不明のままである。ここでは,リーダーペプチド(TfuA-Leader)と複合体化された好熱性放線菌からのB1蛋白質の結晶構造を報告し,リーダーペプチド認識の詳細な機構を明らかにした。TfuB1の構造はN末端βシートと3つのC末端ヘリックスから成る。リーダーペプチドはさらなるβ鎖としてTfuB1のN末端βシートの1つの端にドッキングしている。リーダーペプチド(TfuA Tyr-17,Pro-14およびLeu-12)の3つの保存されたアミノ酸残基は,βシートと隣接ヘリックスの間の疎水性裂に良く適合した。生化学分析は,これらの保存された残基がTfuB1とTfuA-Leader間の親和性に必須であることを示した。さらに,TfuB1およびリーダーペプチドは,高度に保存されたTfuA Phe-6およびTfuB1 Tyr33を含むβシート上に疎水性パッチを共同的に形成することを見出した。Bacillus pseudomycoides(PSMB1)からのB1蛋白質の相同性モデリングと変異解析は,疎水性パッチが広い範囲の種で保存され,B2蛋白質の切断活性に関与することを明らかにし,B2蛋白質または前駆体ペプチドのコア部分の相互作用表面を形成することを示した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 前駆体 ,  *ペプチド ,  触媒 ,  疎水性 ,  相互作用 ,  タンパク質 ,  複合体 ,  放線菌類 ,  アミノ酸残基 ,  β構造 ,  リボソーム ,  結晶構造 ,  モデリング ,  桿菌属
準シソーラス用語： 残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (4件)： 微生物の生化学  (EG03020N) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  遺伝子の構造と化学  (EC02020U) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (3件)： ペプチド生合成 ,  経路 ,  基礎