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J-GLOBAL ID：201902212418233727   整理番号：19A2857167

細胞内単一分子FRET測定はRaf蛋白質における3つの立体配座状態変化を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

In-cell single-molecule FRET measurements reveal three conformational state changes in RAF protein

著者 (3件)： Okamoto Kenji (Cellular Informatics Laboratory, RIKEN, 2-1 Hirosawa, Wako, Saitama 351-0198, Japan) ,  Hibino Kayo (Biological Macromolecules Laboratory, National Institute of Genetics, 1111 Yata, Mishima, Shizuoka 411-8540, Japan) ,  Sako Yasushi (Cellular Informatics Laboratory, RIKEN, 2-1 Hirosawa, Wako, Saitama 351-0198, Japan)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1864  号： 2  ページ： Null  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質の構造はそれらの機能に密接に関連している。in vitro環境において主に精製蛋白質のそれらの蛋白質の構造研究に対する重要な努力がなされている。生細胞における蛋白質機能と蛋白質構造は,細胞の状態,条件または作用に依存して,反応ネットワークに関与する種々の分子との相互作用により調節されなければならない。したがって,生細胞における蛋白質の構造挙動を理解することは非常に重要である。単一分子Forster共鳴エネルギー移動(smFRET)測定を代替レーザ励起(ALEX)技術を用いて行った。生細胞におけるサイトゾル迅速加速線維肉腫(RAF)蛋白質のsmFRET分布を,2つの主要ピークを示した。wt RAFのピークを含む集団シフトを,上皮成長因子刺激で検出した。2つのピークに対応する立体配座状態間の自発的遷移も,静的二本鎖DNA試料と比較して,FRET-2チャンネルカーネルベース密度分布推定法を用いて検出した。サイトゾルCRAFは少なくとも3つの立体配座状態を持つ;閉鎖型と開放型に加えて,完全開放型を明確に特定した。結果に基づいて,CRAFに対する投機的構造モデルを提案した。細胞内相互作用の結果として生細胞における構造分布と蛋白質への変化を成功裏に同定した。ALEXを用いたsmFRETは他のサイトゾル蛋白質に適用できる。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： EGF【成長因子】 ,  ネットワーク ,  開放型 ,  サイトゾル ,  相互作用 ,  *立体配座 ,  線維肉腫 ,  密度分布 ,  *タンパク質 ,  レーザ励起 ,  in vitro実験 ,  二本鎖DNA ,  生細胞 ,  タンパク質構造 ,  *単一分子

著者キーワード (6件)： 細胞内測定 ,  単一分子 ,  Forster共鳴エネルギー移動(FRET) ,  代替レーザ励起(ALEX) ,  CRAF ,  蛋白質構造

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (4件)： 単一分子 ,  FRET ,  Raf蛋白質 ,  立体配座