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文献
J-GLOBAL ID:201902212869834690   整理番号:19A1636079

膜蛋白質統合のための2つの因子による膜物理化学的性質の変化【JST・京大機械翻訳】

Alteration of Membrane Physicochemical Properties by Two Factors for Membrane Protein Integration
著者 (9件):
資料名:
巻: 117  号:ページ: 99-110  発行年: 2019年
JST資料番号: B0298A  ISSN: 0006-3495  CODEN: BIOJAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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膜蛋白質の新生鎖がリボソームトンネルから出現すると,蛋白質は細胞膜に統合される。この過程は,シグナル認識粒子やSecトランスロコンのような一連の蛋白質分子デバイスによって制御される。これらの蛋白質に加えて,大腸菌の内膜における膜蛋白質統合を調節する2つの内因性成分を発見した。統合はジアシルグリセロール(DAG)により遮断されるが,ブロッキングは膜蛋白質インテグラーゼ(MPIase)と命名された糖脂質により軽減される。ここでは,固体NMRおよび蛍光測定により,膜脂質の物理化学的性質に対するこれらの統合ブロッキングおよび統合促進因子の影響を検討した。これらの因子は,膜がそのラメラ構造を維持し,それらの有効濃度でDAGおよび/またはMPIaseの存在下で融合しないので,膜形態に対して破壊的影響を持たなかった。次に,膜の柔軟性に焦点を当てた。DAGは膜表面の移動度に影響しなかったが,MPIaseの糖鎖は高度に移動性であり,膜脂質頭基の柔軟性を増強した。合成MPIase類似体との比較は,膜特性に及ぼす長い糖鎖の影響を明らかにした。膜内部のアシル鎖秩序はDAGにより増加したが,増加はMPIaseの添加により相殺された。MPIaseはまた膜脂質充填を緩和した。経二分子層運動に焦点を合わせて,MPIaseはDAGの急速フリップフロップ運動を減少させた。一方,MPIaseはDAGによる側方拡散の減少を補償できなかった。これらの結果は,膜脂質動力学を操作することにより,DAGが内膜に接触することから蛋白質を阻害するが,MPIaseの柔軟な長い糖鎖は膜と蛋白質間の相互作用の機会を増加させ,新たに形成された蛋白質の膜統合をもたらすことを示唆する。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
分類
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生体膜一般 
タイトルに関連する用語 (4件):
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