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J-GLOBAL ID：201902213263710076   整理番号：19A1663283

Haemophilus influenzae接着膜貫通ドメインのin vitro集合と界面での静電反発に関する研究【JST・京大機械翻訳】

In vitro assembly of Haemophilus influenzae adhesin transmembrane domain and studies on the electrostatic repulsion at the interface

著者 (2件)： Aoki Eriko (Department of Bioinformatics, Soka University, Hachioji, Tokyo, Japan) ,  Ikeguchi Masamichi (Department of Bioinformatics, Soka University, Hachioji, Tokyo, Japan)
資料名： Biophysical Reviews  (Biophysical Reviews)
巻： 11  号： 3  ページ： 303-309  発行年： 2019年 
JST資料番号： W4110A  ISSN： 1867-2469  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Haemo influenzaeアドヘシン(Hia)は三量体自己輸送体ファミリーに属し,これらの細菌の宿主生物の上皮細胞への付着を仲介する。HIAは,病原性因子であるパッ旅客ドメインとトランスロケータドメインから構成されており,それはパッ旅客ドメインを外膜にアンカーしている。Hia膜貫通ドメインは12のβ鎖の膜貫通βバレルを形成し,その4つは各サブユニットから提供された。βバレルは3つのαヘリックスによって横断される細孔を有し,その1つは各サブユニットから提供される。このドメインはβバレル内部に独特のアルギニン配列を有していた。アルギニン残基の側鎖はバレルの中心に向かって3つのサブユニットのβ鎖から突出し,互いに近い。このアルギニン残基の変異は,3つのアルギニン間の静電反発の重要性を明らかにした。静電反発はミスフォールディングおよび/またはミスアセンブリを防ぐと考えられている。界面におけるアルギニンクラスタはいくつかの蛋白質において見出され,オリゴマの集合において一般的に重要な役割を果たしている可能性がある。Copyright 2019 International Union for Pure and Applied Biophysics (IUPAB) and Springer-Verlag GmbH Germany, part of Springer Nature Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *接着 ,  *in vitro実験 ,  クラスタ ,  *インフルエンザ菌 ,  オリゴマ ,  サブユニット ,  細孔 ,  *界面 ,  側鎖 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： アルギニン残基 ,  αヘリックス ,  外膜 ,  *ドメイン構造 ,  *膜貫通領域 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： アルギニンクラスタ ,  βバレル ,  外膜蛋白質 ,  三量体自己輸送体

分類 (2件)： 微生物の生化学  (EG03020N) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： アルギニン

タイトルに関連する用語 (6件)： Haemophilus ,  膜貫通ドメイン ,  集合 ,  界面 ,  反発 ,  研究