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J-GLOBAL ID：201902215847467652   整理番号：19A2365875

分子シミュレーション研究からのAβ42ペプチド立体配座に及ぼす金属イオンの影響【JST・京大機械翻訳】

Effects of Metal Ions on Aβ₄₂ Peptide Conformations from Molecular Simulation Studies

著者 (4件)： Khatua Prabir (Molecular Modeling Laboratory, Department of Chemistry, Indian Institute of Technology, India) ,  Mondal Souvik (Molecular Modeling Laboratory, Department of Chemistry, Indian Institute of Technology, India) ,  Bandyopadhyay Sanjoy (Molecular Modeling Laboratory, Department of Chemistry, Indian Institute of Technology, India) ,  Bandyopadhyay Sanjoy (Centre for Computational and Data Sciences, Indian Institute of Technology, India)
資料名： Journal of Chemical Information and Modeling  (Journal of Chemical Information and Modeling)
巻： 59  号： 6  ページ： 2879-2893  発行年： 2019年 
JST資料番号： A0294A  ISSN： 1549-9596  CODEN： JCISD8  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本研究では,塩の存在下でのペプチドの凝集速度の増強の背後にある駆動力を調べる目的で,原子論的分子動力学(MD)シミュレーションを用いてNa+とZn2+金属イオンの存在下で完全長Aβ42ペプチド単量体の立体配座特性を調べた。計算は,金属イオンの存在が配座平衡をよりコンパクトな規則化Aβ構造に向かってシフトさせることを明らかにした。2つの重要な疎水性セグメント,hp1とhp2の間の離れた非局所接触により安定化されたこのようなコンパクトな秩序構造は,主に2つの重要な疎水性芳香族残基,Phe-19とPhe-20を介して凝集傾向構造の集団化と安定化により凝集過程を誘発することが期待される。Na+イオンの存在下でのそのような遠隔接触の顕著な数の形成も,N末端ヘリックスの破壊をもたらすことが分かった。反対に,AβペプチドへのZn2+イオンの結合は非常に特異的であり,それはそれを破壊する代わりにN末端ヘリックスを安定化する。これは,Aβペプチドの凝集速度が一価Na+イオンより2価Zn2+イオンの存在下で高い理由を説明する。Zn2+イオンの存在下における最も占有されたAβペプチド単量体の比較的高い全体的安定性は,特異的Zn2+-Aβ結合及び有意な自由エネルギー利得と関連することが分かった。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 自由エネルギー ,  疎水性 ,  *立体配座 ,  分子動力学 ,  *ペプチド ,  *金属イオン ,  *シミュレーション ,  凝集 ,  β構造 ,  単量体
準シソーラス用語： アミロイドβペプチド ,  残基 ,  秩序構造 ,  凝集速度 ,  *アミロイドβ42 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B) ,  計算機シミュレーション  (JE11000H)

タイトルに関連する用語 (5件)： 分子シミュレーション ,  研究 ,  Aβ42 ,  ペプチド立体配座 ,  金属イオン